运动营养新策略,一文搞定所有补剂知识

2024年1月4日发(作者：学习人工智能)

运动营养新策略，一文搞定所有补剂知识

摘要

尽管经过了50多年的研究，运动营养领域仍在快速发展。虽然传统的研究重点集中在最大化竞争绩效的策略上，但过去十年的新兴数据表明，在调节那些调节骨骼肌对耐力和耐力训练的适应的细胞信号通路中，常量营养素和微量营养素的利用能力可以发挥显著作用。尽管如此，就运动表现而言，很明显碳水化合物(但不是脂肪)仍然是主要的，精心选择的运动辅助物质(如咖啡因、肌酸、碳酸氢钠、β-丙氨酸、硝酸盐)都可以在正确的运动环境中提高表现。然而，就运动训练而言，现在认为减少碳水化合物和增加膳食蛋白质摄入的关键时期可以增强训练适应性，而高碳水化合物利用率和抗氧化剂补充实际上可以减弱训练适应性。新的证据还表明，维生素D可能在肌肉再生和随后的损伤性运动后的肥大中发挥调节作用。最后，新型化合物(尽管主要在啮齿动物模型中检测)如表儿茶素、烟酰胺核苷、白藜芦醇、β-羟基β-甲基丁酸、磷脂酸和熊果酸也可能促进或减弱骨骼肌对耐力和力量训练的适应。综上所述，很明显，运动营养是奥林匹克竞技提升的核心。

1. 介绍运动营养日益增长的作用

运动营养领域的传统研究重点主要集中在那些可能提高比赛成绩的策略上。通过这种方式，超过50年的研究已经调查了为竞争做准备(例如，预运动加油)、在竞争中提升表现(例如，液体摄入和碳水化合

物摄入)和从竞争中恢复(例如，碳水化合物和蛋白质摄入促进肌肉恢复)的策略。此外，许多研究者已经研究了那些通过调节疲劳的中枢或外周方面来改善运动表现和/或疲劳的诱发因素。综上所述，很明显，那些注重大量营养摄入的竞争营养策略和旨在提高能量利用率和延缓疲劳生化决定因素的人体工程学辅助手段，现在在很大程度上是基于可靠的科学证据。

然而，在过去十年的研究中，积累的数据已经证明了宏量和微量营养素在调节运动诱导的细胞信号通路中的重要作用，这些通路被认为是调节骨骼肌对运动训练的适应性。因此，研究者和实践者现在都开始将“竞争营养”和“训练营养”视为两个独立的实体，前者具有明显的绩效焦点，而后者具有适应性焦点。例如，在耐力运动的情况下，新出现的数据表明，故意减少碳水化合物的可利用性(以及潜在的高脂肪可利用性)可以增强那些对耐力表现至关重要的适应性，包括线粒体生物发生、增加的脂质氧化和增加的抗疲劳性。类似地，许多新化合物也正在出现(尽管来自啮齿动物研究)，它们也能调节耐力训练适应所固有的信号通路。在抗阻运动的情况下，现在众所周知，通过提供激活和促进肌肉蛋白质合成的必需氨基酸，增加的膳食蛋白质是促进肌肉生长的必要营养物。

在这篇文章中，我们回顾了当前运动营养的发展，提供了一个叙事，同时讨论了传统的和新的策略，以提高运动表现和训练适应能力。我们首先概述骨骼肌对耐力和抗阻训练适应的分子调控，并在适当的时候讨论碳水化合物、脂肪和蛋白质在调节表现和训练适应中的作用。然后，我们继续回顾我们关于能促进表现的循证补充剂的最新想法。最后，我们概述了各种潜在的新化合物，它们也可以调节训练适应性。

2. 营养和基因的相互作用

运动激活多种分子途径，这些途径已被证明有助于骨骼肌的适应性重塑[1，2]。[3，4]的许多营养传感机制共享这些相同的途径。营养敏感途径和运动敏感途径之间的这种交叉对话，开启了这样一种可能性，即营养供应策略不仅可以通过刺激活动来影响急性运动表现，还

可以影响经过一段时间的结构化运动训练后的适应性反应的幅度。

在接下来的章节中，我们将讨论一些营养-基因的相互作用，以及通过战略性地提供或保留营养来开发这些相互作用的潜力，以增强适应性刺激，并最终提高锻炼和运动成绩。

012.1. 耐力训练适应的分子调控

耐力训练通常是肌肉通过在相对长的时间内有节奏地进行相对低强度的收缩来进行的，[5]，然而最近的研究表明，短时间高强度间歇训练实际上可能导致对典型耐力训练的类似适应[6]。结构化耐力训练部分通过改变进行这项工作的骨骼肌的类型来提高抗疲劳能力[7]。在肌肉水平上，一段时间的耐力训练可以改善血流量、线粒体含量，并提高运动中提取和利用氧气的能力[7]。这些适应性过程由以下因素驱动。

图1。耐力运动中骨骼肌激活的分子信号通路概述。

收缩导致激活许多细胞能量感应蛋白(AMPK、CaMKII、p38MAPK、SIRT1)的腺苷酸、钙离子和腺苷酸的改变。这些信号蛋白聚集在转录辅助激活因子PGC-1α上，通过激活许多核转录因子(TFAM，PPARs，NRF1/2，ERRα)导致线粒体生物发生增加。运动期间碳水化合物限制和/或糖原消耗通过增加AMPK、p38和SIRT1的活性，导致线粒体生物合成的进一步增强。此外，小化合物表儿茶素、烟酰胺核糖苷(NR)和白藜芦醇都被认为通过许多

信号通路(蓝色)增强骨骼肌的耐力训练反应。

022.2. 碳水化合物仍然是最重要的吗？

确保足够碳水化合物(CHO)可利用性以促进运动表现的原则是当代运动营养实践的典型基础。事实上，早在20世纪60年代末，随着肌肉活检技术引入运动生理学研究([34)，肌肉糖原作为运动能力决定因素的重要性就首次被认识到。自这一里程碑式的研究以来，在接下来的40年中进行的大量研究明确证实，在运动持续时间为460–90分钟的情况下，高运动前肌糖原储备(即4500毫摩尔千克体重)可以提高耐力和团队运动成绩[35]。因此，现在建议优秀运动员在比赛前的24-36小时内消耗至少6-12克/千克体重的CHO，以便为比赛日[36提供足够的“CHO负荷”。

除了高内源性运动前肌糖原储备外，人们普遍认为运动期间外源性CHO摄入也能改善身体、认知和技术因素的表现[37]。尽管一般认为外源性CHO氧化速率由于肠内葡萄糖转运体的饱和而被限制在约1克/分钟，但现在已知外源性CHO氧化速率可以随着向CHO混合物[38中加入蔗糖或果糖而增加到1.8克/分钟。综合来看，目前认为运动期间的CHO摄入可能因此通过多种机制增强运动表现，这些机制包括肌肉糖原保留[39]，肝糖原保留[40]和维持血浆葡萄糖和CHO氧化速率[41]。然而，值得注意的是，当运动持续时间为60分钟时，运动期间的外源性CHO摄入也改善了表现[42]，当葡萄糖在运动期间直接输注到血流中时，这种效果不明显[43]。这些数据表明，通过非代谢效应，但通过对中枢神经系统的直接影响，CHO摄入也可以改善运动表现[44]。为此，过去十年的研究产生了越来越多的文献，证明简单地“冲洗”口腔中的CHO(在运动期间每5-10分钟进行10秒钟的冲洗)对[45的表现也是有功效的，这种效果独立于甜味[46]并且在缺乏运动前CHO餐[47]和低运动前肌糖原[48]的情况下尤其明显。

运动期间补充胆固醇的传统方法是消耗6-8%的胆固醇饮料，尽管仅仅依靠这种方法并不允许在给定环境条件变化的情况下，根据体重

或实际液体需求的个体差异来确定灵活性。因此，许多运动员依赖于基于固体(例如能量棒)、半固体(例如凝胶)和液体(例如运动饮料)组合的CHO加燃料方法，以便共同满足他们个性化的外源性CHO目标，通常在30-90g/h的范围内，取决于锻炼持续时间。尽管如此，尽管上述来源之间的外源性CHO氧化速率差异很小(尽管在液体匹配条件下)，但值得注意的是，许多运动员在试图达到这些目标时会出现肠胃不适，这可能与市售CHO凝胶之间的渗透压差异极大有关，以及能量棒中存在纤维、脂肪和蛋白质。因此，现在建议运动员在与比赛类似强度和持续时间的训练期间，清楚地练习他们在比赛中加油的方法。

尽管CHO竞争指导原则现在已被普遍接受，但对于在中等和强化训练期间内源性和外源性CHO可用性的最佳目标仍存在相当大的争议。事实上，尽管内源性[55]和外源性[56] CHO利用率低无疑会削弱训练强度，但积累的数据现已表明，碳水化合物利用率降低在调节细胞信号和基因表达反应的急性运动诱导的增加中具有潜在作用，这些细胞信号和基因表达反应调节耐力训练适应性[57，58]。在这方面，我们和其他人已经共同观察到，在短期(例如3-10周)耐力训练中减少内源性和/或外源性CHO的可利用性增加了线粒体酶活性和蛋白质含量[55，59，60]增加了全身[55]和肌内脂质氧化[61]，并且在某些情况下，提高了运动能力[62，63]。因此，这些数据导致了创新的“低训练(或智能)、高比赛”模型，该模型认为运动员故意完成其训练计划的一部分，但CHO可用性降低，以增强训练适应性，但在比赛之前和比赛期间始终确保高CHO可用性，以试图促进最佳表现[64]。用低训练策略观察到的增强训练反应目前被认为是通过增强上游细胞信号激酶的激活来调节的，包括AMPK·[23]和P38马普克·[65]最终集中在关键的下游调节上转录因子和辅激活剂，如PGC-1α [66、p53 [21]和PPARδ

[24](图1)。以这种方式，低CHO可用性的训练因此导致核基因组和线粒体基因组的协同上调。

尽管低训练方式有理论依据，但长期低CHO训练的潜在陷阱包括免疫功能紊乱[67]训练强度受损[55]，在比赛中氧化外源性CHO的能力降低[68]和肌肉蛋白质氧化增加[69]。因此，如何在不增加上述适应

不良反应风险的情况下，最好地将低强度训练纳入精英运动员的训练计划，仍然存在许多挑战。目前，检查低运动量训练策略有效性的研究主要采用了禁食训练方案([60)，仅含蛋白质的训练方案([70)，每天训练两次的模式([62)，在运动后减少胆固醇摄入([71)，以及最近的睡眠和训练方案(即低运动量睡眠模式)，在第二天早晨，胆固醇摄入减少([21，72)。最终，目前最简单的建议可能是采用“为所需工作加油”的实用概念，即完成预定的训练工作量，该工作量可以在减少肌糖原的情况下轻松完成，而无需外源性CHO喂养，这可能是实施日常营养锻炼周期化方案的一种战略方法。或者，当培训课程的目标是尽可能完成最高的工作量时，则应在特定培训课程之前和期间的24小时内提供足够的CHO。尽管对支持与训练相关的增强训练适应性以及最佳实际应用模型的精确分子机制有许多未回答的问题，但现在很明显，我们不能再认为CHO是一种简单的燃料来源，消耗导致疲劳。相反，我们现在必须在其已知功能中增加“训练监管者”一词。

032.3. 适应高脂肪饮食和运动表现

耐力运动员通过脂肪氧化来提高运动能力，以适应训练。然而，对于能够进一步上调脂肪作为运动基质的贡献的策略，已经有了循环途径；特别是长期食用低碳水化合物、高脂肪(LCHF)的饮食。模型包括中度(20%能量)到极度(50克/天)碳水化合物限制，脂肪分别增加到65%或80%能量[73]。这种疗法不应与其他流行的高蛋白、低胆固醇饮食(如古饮食)相混淆，它通过增强对相对较大的身体脂肪储备的锻炼利用以及对高水平循环酮的慢性适应(“酮适应”)[74的其他影响，声称对运动表现有益。

对LCHF运动表现的最初兴趣源于1983年的一项研究，该研究测量了5名训练有素的自行车运动员在服用生酮LCHF饮食[75前后的运动能力。尽管有利于耐力的条件(额外的4周训练、夜间禁食和仅在骑自行车时喝水、非常中等强度的60%最大摄氧量)，与高碳水化合物饮食完成的基线值相比，疲劳时间没有显著改善。此外，一名受试者耐力的大幅提高也扭曲了研究结果，作者还指出，中等强度下脂肪利用

率的提高和碳水化合物的减少是“可进行的运动强度的限制”和“最大摄氧量附近功能的抑制”[75]。

在1995年至2005年期间，来自多个实验室的研究人员检查了非生酮LCHF饮食对运动/运动表现的影响[73]。结果证实，尽管脂肪利用能力发生了显著变化，但缺乏对表现的明确影响，但确定了一些情况，例如在肌肉糖原储备耗尽的情况下进行的次最大运动，在这些情况下可能会观察到一些益处。运动期间底物利用的变化仅发生在暴露于LCHF的5天内，这一事实为进一步的一系列研究铺平了道路，在这些研究中，运动员首先进行这种“脂肪适应”，然后在运动前和运动期间恢复碳水化合物的可用性，目的是通过脂肪和碳水化合物途径的优化贡献来提高成绩([73)。这里应该注意的是，运动期间呼吸交换率测量值的变化(通常用于标记底物利用的变化)可以反映底物的普遍可用性，而不是肌肉的真正适应性。然而，几项研究证实，接触LCHF饮食实现了脂肪利用调节因子的有力改变；变化包括肌肉甘油三酯储备增加，激素敏感脂肪酶[HSL]的活性增加，该脂肪酶动员肌肉和脂肪组织中的甘油三酯，以及关键脂肪转运分子如脂肪酸转位酶[FAT-CD36]和肉碱棕榈酰转移酶(CPT) [76]的增加。此外，面对丰富的碳水化合物供应，运动期间脂肪利用的增加持续存在。然而，同样，这些研究未能发现普遍表现益处的证据，但揭示了解释肌肉代谢变化的机制，以及脂肪适应可能有用/良性和脂肪适应实际上会损害运动表现的情况的信息[73]。

一项具有里程碑意义的研究调查了脂肪适应和碳水化合物恢复对运动表现的现实生活模拟的影响，该模拟包括完成100公里的循环时间试验，在此期间要求受试者以490%峰值功率输出的强度完成“冲刺”([77)。尽管在对照试验中，总的结果是3分钟的(无显著)益处，但惊人的结果是观察到骑车人在较高强度下的运动能力受到脂肪适应策略的损害。大约在同一时间完成的一项独立研究为所有先前文献提供了统一的机制解释:长期摄入LCHF饮食通过减少糖原分解和减少丙酮酸脱氢酶(PDHa)的活性形式来下调碳水化合物进入柠檬酸循环的途径，在运动过程中损害而不是保留糖原的利用，[78]。这一发现引发了这

样一种观点，即LCHF在培养竞技运动员方面没有什么作用，因为这可能会削弱他们进行高强度运动的能力，而高强度运动是大多数传统体育项目取得成功的先决条件[79]。

最近出现了对生酮版本的LCHF的新的狂热的兴趣，这得到了对健康和运动表现的理论主张的同行审查的总结的支持，但主要是由社交媒体现象推动的。虽然这值得进一步研究，但在没有新数据的情况下很难得出不同的结论。然而，人们已经注意到，围绕这一主题的进一步挫折是LCHF运动[73的支持者对当前运动营养指南的无情曲解。当代运动营养学家的指导方针和实践并没有提倡“所有运动员的高碳水化合物饮食”，而是背离了这样一个普遍的信息。相反，他们提倡个性化和分阶段的方法，以避免碳水化合物本身的不必要和过量摄入，通过修改富含碳水化合物的食物和饮料的时间、数量和类型来优化训练结果，以平衡低碳水化合物和高碳水化合物的可获得性，并采用实践良好的竞争策略，根据活动提供的需求和机会以及个人经历提供适当的碳水化合物可获得性([73][，见第2.2节)。需要进一步的研究来继续发展这些模型，包括对LCHF饮食可能有益或至少对运动表现无害的情况进行检查。

042.4. 抗阻训练适应的分子调控

阻力训练通常被定义为肌肉在相对短的时间内对外部阻力进行相对高强度的收缩[5]。阻力练习通常是利用重量来进行的，并且几乎在所有运动中都被用作辅助手段，有些运动如奥林匹克举重或辅助力量举重在训练中与运动中的举重相同或不同。在橄榄球等其他运动中，举重被用来增加/保持运动员的功能性体重，提高运动专项的力量，这一点至关重要。一个结构合理的抗阻训练计划将部分通过肌肉质量的改善来提高力量[80]。一个人的力量是很大的，但不完全取决于肌肉质量[81，82]。抗阻运动通过增加肌肉蛋白质的重塑和通过使骨骼肌蛋白质合成机制对随后的膳食敏感来增加肌肉量[83]。如同耐力运动一样，营养在增强来自抗阻运动的适应性刺激方面可以发挥重要作用[84]。尽管耐力运动适应被认为主要由转录反应，肌肉生长对抗阻运

动的适应主要由翻译的变化驱动，特别是由增加的信使核糖核酸活性(每单位信使核糖核酸产生的蛋白质)[85–87]。雷帕霉素复合物1的多蛋白复合物机制靶标(mTORC1)是蛋白质合成的关键控制因子，通过增加蛋白质翻译起始[88(图2)来控制其对mRNA活性的影响。

图2。抗阻运动中骨骼肌激活的分子信号通路概述。

抗阻运动通过3个不同的过程增加骨骼肌中的蛋白质合成，这3个过程集中在蛋白激酶mTOR上。胰岛素/胰岛素样生长因子1被认为通过碱性磷酸酶介导的TSC1/ 2和PRAS40的磷酸化来激活mTOR。同时，骨骼肌的机械负荷通过磷脂酸的产生以及未知的机制激活mTOR。最后，mTOR通过氨基酸途径被激活，通过激活VPS34、MAP4K3和Rag A-D蛋白。小化合物HMB、帕罗西汀和熊果酸(UA)都被认为通过多种信号途径(蓝色)增强骨骼肌的抗阻训练反应。

对肌肉中增加肌肉蛋白质合成的负荷作出反应的机械敏感途径与对细胞内氨基酸浓度和胰岛素在毫微管相关蛋白1 [88增加作出反应的途径相一致(图2)。mTORC1被明确定义为对啮齿类动物负荷诱导的肌肉生长至关重要，[89]以及刺激诱导的人类肌肉蛋白质合成的增加，[90，91]。用氨基酸[90]和抗性运动[91]增加蛋白质合成需要激活

mTORC1。当mTORC1活性[89]或其下游目标p70S6K1 [92，93]的活性受损时，肌肉块受到冲击。因此，合理的假设是，肌肉蛋白质合成的增加可以通过增强肌动蛋白受体1的激活来增强。这可以通过多种方式在营养上实现，(1)用高质量的蛋白质或必需氨基酸，(2)用碳水化合物驱动胰岛素的增加。

mTORC1的催化组分mTOR对其底物的活性高度依赖于mTOR络合物的形成。这种复合物由许多不同的蛋白质组成，mTOR，GbetaL，raptor，GTP结合的Rheb，此外还有一种与溶酶体膜明显必需的联系[94]。此外，mTORC1有许多阻遏物，必须将其从复合体中分离出来才能使其变得活跃，如PRAS40和DEPTOR [94]。最后，氨基酸敏感的脂质激酶hVPS34也在mTORC1激活[95]中起关键作用，正如MAPK家族成员MAP4K3 [96一样(图2)。基于细胞的研究表明，这种氨基酸传感系统非常敏感，细胞内亮氨酸增加7%，导致mTORC1 [97最大激活50%。此外，仅需要最大mTORC1活性的一部分(30%)来完全饱和肌肉蛋白质合成[98，99]。mTORC1对氨基酸的感知似乎也不是由细胞外的驱动，而是由细胞内的氨基酸浓度驱动的[100]。发生这种情况的可能性非常复杂，还没有完全确定。然而，一些关键事件似乎与一些全球陆地运输系统的GTP装载状态有关。通过一种未知的机制，RagGTPas活性(RagA/B和RagC/D)对细胞内氨基酸含量敏感[101]。当氨基酸高于某一阈值时，这些碎布以正确的GTP加载状态二聚化，以允许mTORC1复合物组装[101]。正如我们提到的，氨基酸诱导的mTORC1的活化不同于mTORC1的机械活化，mtorc 1的机械活化仍未完全确定，但被认为依赖于源自二酰基甘油ki-na (DGK) [102的第二信使磷脂酸(PA)。因为机械敏感途径和氨基酸传感途径是不同的，在抗阻运动后消耗必需氨基酸显著激活了仅在抗阻运动后的mTORC1[103]。

几十年来，我们已经知道，在非常接近抗阻运动的情况下摄入必需氨基酸可以增强骨骼肌中的蛋白质合成反应，[104]现在我们知道，在禁食的[105]或喂食的[106]状态下，20克高质量的蛋白质足以饱和年轻男性在抗阻运动后的蛋白质合成反应。此外，在抗阻训练过程中

补充蛋白质被充分证明能增加瘦体重/肌肉增益[84]。

蛋白质摄入诱导肌肉蛋白质合成增加的关键触发因素似乎是消化蛋白质[107]的亮氨酸含量以及可能的亮氨酸代谢物β-羟基β-甲基丁酸(HMB) [108]。当消耗[108]时，两者都激活人体骨骼肌中的mTORC1。因此，似乎氨基酸和抗阻运动通过增加mTORC1活性的双重效应增强了肌肉蛋白质合成(图2)。

然而，并不是所有激活mTORC1的刺激都能改善蛋白质合成。正如我们前面提到的，碳水化合物驱动的胰岛素增加可能会增加mTORC1的活性。然而，当胰岛素输注到超生理水平时，肌动蛋白受体1被有效激活，而肌肉蛋白质合成没有伴随增加[99]。因此，尽管数据清楚地表明负荷诱导的生长[89]，抗阻运动[91]和摄食诱导的蛋白质合成增加[90]需要mTORC1，但仍非常不清楚将mTORC1控制在什么生理上发生的水平之上是否会导致肌肉生长增强。

052.5. 蛋白质营养的新领域

运动营养领域的一个关键问题一直是，“我需要多少蛋白质来最大化肌肉生长？”几项蛋白质剂量反应研究表明，20克高质量蛋白质(蛋清蛋白或乳清蛋白)和少量肌肉量(单侧或双侧腿部训练)的后续抗阻运动足以最大限度地刺激训练腿部的肌肉蛋白质合成([105，106)。这些研究对优化运动后的营养大有帮助。然而，没有研究评估增加肌肉量是否有效，或者个体的大小是否在运动后的蛋白质需求中起任何作用。然而，最近斯图·菲利普斯实验室的工作回顾性地分析了一系列关于肌肉蛋白质合成的研究，试图确定最大速率是否取决于体重。这一回顾性分析表明，健康青年男性锻炼后蛋白质的最佳剂量最好以克/千克为基础进行量化，甚至以克/千克瘦体重为基础进行量化，0.25克/千克体重和0.25克/千克瘦体重似乎能得出最大肌肉蛋白质合成率[109]。

除了食用高质量蛋白质对肌肉质量和运动恢复的好处之外，富含高质量蛋白质的食物也往往富含其他营养成分[110]。这些其他营养物质可能具有超出[110蛋白质含量的益处。尤其是乳制品中的蛋白质来

源，由于高钙含量一直受到称赞，因此[111]。此外，许多研究强调了牛奶蛋白，尤其是乳清蛋白，相对于植物蛋白在刺激肌肉蛋白合成方面的优势，[112]。这被认为是由于乳清中亮氨酸含量较高。然而，一个已经被高度推测但还未被充分探索的领域是从摄入的蛋白质中消化的肽具有有益的生物活性的可能性[113]。尤其是基于牛奶的蛋白质可以通过胃肠肽酶被消化成含有色氨酸的肽，在基于细胞和生物化学的分析中，这些肽可以具有生物活性，这可以从血压控制到饱腹感等方面积极地影响人体生理机能[114]。最后，含蛋白质的食物也含有脂肪，脂肪部分在调节对蛋白质的进食反应中的作用还没有被充分研究。例如，抗阻运动后饮用全脂牛奶可能比无脂牛奶[115更能有效地刺激氨基酸进入骨骼肌。这些要点表明，在蛋白质营养领域，仍有许多工作要做，以优化蛋白质的来源和数量，支持人类健康和表现。

3. 传统运动补充品——2015年仍然有效的补充品

表1根据作者对现有出版文献的解释，将一些最常见的补充剂归纳为：

绿色——具有有力的证据证明其表现效果

琥珀色——新出现的证据真证明其中度效果

红色——缺乏证据、高污染风险和/或目前被WADA禁止。

尽管补品仍然是优秀运动员日常生活中不可或缺的一部分，但随着许多运动员现在采用“食物第一”的方法，补品的优先级也在不断

变化。考虑到添加剂污染的风险和药物试验失败的可能性，[118]现在通常只有在有明确的使用理由和可获得独立药物试验产品的情况下才给予添加剂。涵盖所有补充剂超出了本综述的范围，因此最受欢迎的补充剂根据支持其益处的证据水平进行分类，并总结在表1中。补充剂被分为那些声称能提高耐力、力量/维度适应性或增进健康的补充剂。然而，在咖啡因、肌酸、硝酸盐、β-丙氨酸、抗氧化剂和维生素D的有效性背后有相当多的证据，因此这些被给予了特别的考虑。013.1.

咖啡因

三甲基黄嘌呤是一种天然存在于植物食物中的化合物，在许多国家中已经使用了许多世纪，以促进健康和工作能力。今天，大约90%

的成年人经常食用常见的食物来源，如咖啡、茶、可乐或能量饮料，这是社会、文化和生活方式改善的综合原因[。与此同时，运动员有500多种经同行评审的出版物和完整的教科书[19]来指导他们更具体地使用含咖啡因的运动产品和功能性食品(包括口香糖、凝胶、糖果和饮料)来实现运动目标[120]。咖啡因作为腺苷受体拮抗剂和肌肉收缩性调节剂的许多药理和生理作用中，最相关的是与[运动相关的对努力、疲劳或疼痛的感知降低120]。关于咖啡因和运动表现的知识和实践的最新变化包括重新认识到益处适用于大范围的运动(1-60分钟的高强度运动、耐力/超耐力运动和间歇运动的团队/网球/格斗运动)[121)。咖啡因也可以提高训练效果，尤其是在让运动员在让[122疲劳的关键时段进行更努力的训练时(例如，在第2.2节讨论的低碳水化合物状态下训练时)。[119，121]根据实际考虑和运动员的经验，在比赛前和比赛过程中，可使用一系列涉及小剂量至中等剂量咖啡因(3毫克/千克)的方案。在2004年从世界反兴奋剂机构的禁止名单中删除后，咖啡因可以被认为是安全、有效和合法的，只要按照既定的和实践的方案使用。运动员应该避免冒险和不必要的行为，例如服用不必要的高剂量和/或混合咖啡因和其他兴奋剂。此外，咖啡因代谢个体差异的遗传和其他来源的不断演变的确认为众所周知的观察提供了支持，即一些运动员对咖啡因反应迟钝或遭受副作用

023.2. Creatine肌酸

是一种氨基酸衍生的代谢物，主要存在于骨骼肌中，来源于内源性合成和饮食摄入(肉类)。自1992年第一份关于肌酸补充的科学出版物与巴塞罗那奥运会成功运动员使用肌酸的证明相一致以来，肌酸销售和科学都有所增长。通过口服肌酸补充，肌肉肌酸储备增加20%至阈值水平，要么通过负荷方案(5天20克/天分次剂量)要么通过更长时间(4周)维持剂量(3克/天)[125]。尽管有外来肌酸化合物的市场，肌酸——水合物仍然是补充肌酸的有效形式，肌肉摄取通过其与碳水化合物[125]的共消化而得到优化。通过增加肌肉磷酸肌酸储备，肌酸补充可以在短暂的高强度运动循环中促进三磷酸腺苷的快速再生，特别是

当它们以短的恢复间隔重复时。这可以极大地提高涉及这种工作模式的运动成绩(如团队运动)，并长期提高运动员进行这种性质训练的能力(如耐力或间歇训练)[125]。尽管肌酸负荷与涉及增加肌肉质量、力量与力量或间歇活动的运动最相关，但对细胞渗透压(例如基因表达和糖原储存的增加)的其他未充分探索的作用可能将其价值扩展到其他运动或锻炼情况([126)。补充肌酸可能对老年人口有重要的临床作用和益处[127]。尽管在安全性方面有所宣传，但是对已确立的肌酸补充方案的仔细研究并没有发现增加健康风险的证据，并且报告了与运动[相关的肌肉损伤或体温调节受损的发病率降低而不是增加。

033.3. Beetroot juice甜菜根汁

(BJ)已成为运动员循证补充剂宝库中的新成员，商业制剂为不允许使用硝酸钠的国家提供了安全、经济和可靠的无机硝酸盐来源[129]。急性(运动前2.5小时)和慢性(6天)摄入8毫摩尔膳食硝酸盐均可增加血浆亚硝酸盐浓度，并增加硝酸盐-亚硝酸盐-一氧化氮途径产生一氧化氮的能力。除了临床人群的健康和益处之外，增强的一氧化氮利用能力似乎是通过包括增加氧经济性和直接影响肌肉收缩力在内的机制来提高运动能力的原因[130]。然而，目前还不清楚这种情况对运动表现的益处，特别是在精英运动员中，他们似乎对硝酸盐补充方案反应较慢，[131，132]。这一观察结果的原因包括:高强度训练的个体在饮食中摄入更多的硝酸盐和/或产生更多的精氨酸衍生的一氧化氮，以及肌肉中更好的遗传和训练支持特征，这些特征增强了氧气输送和缓冲代谢性酸中毒，从而减少了硝酸盐-亚硝酸盐-一氧化氮途径可能是重要的[130]的情况。然而，似乎有很好的证据表明，硝酸盐/BJ补充剂可以提高中等水平运动员和精英运动员群体中的个人的运动成绩([130)，重点是适当的补充方案和运动或情景，其依赖于低氧化性的第二型肌肉纤维的补

充，以及缺氧或酸中毒的局部或环境条件(例如，在高海拔地区的运动、涉及高强度运动或涉及小肌肉块的运动)[131，132)。

043.4. Sodium bicarbonate碳酸氢钠

无氧糖酵解需要高能量产生率的运动表现经常受到肌肉中氢离子过度积累的限制。这包括持续1-7分钟的持续高强度活动，也包括重复短跑(如团队运动)或更长时间(30-60分钟)的持续努力低于“乳酸阈值”，在这种情况下速度氢离子会激增。增强细胞内和/或细胞外缓冲能力的补充剂可以通过控制细胞内酸中毒的逐渐增加而有益于这些运动。

细胞外阴离子碳酸氢盐在很大程度上控制细胞内外环境之间的酸碱度和电解质浓度。急性摄入膳食碳酸氢盐，如果它实现了血液碳酸氢盐浓度和增强平衡体内酸碱度(尽管是暂时的)，可以增强来自工作肌肉细胞外的血液的酸碱平衡。典型的方案包括在目标锻炼前1-2小时摄入300毫克/千克体重的碳酸氢盐。碳酸氢钠是一种廉价且广泛使用的家用产品，但替代形式包括用于缓解尿路感染不适的药用尿碱化剂。

对碳酸氢盐补充剂和运动表现的长期历史进行的综合荟萃分析发现，在典型的方案下，男性运动员单次1分钟短跑的成绩有中度(1.7±2.0%，90%置信区间)提高。在较大剂量(或0.1毫克/千克)或五次额外冲刺时，这一数值增加了0.5% (70.5%)，在测试持续时间(如1-10分钟)或女性每增加10倍时，这一数值减少了相似的数量级。在使用碳酸氢盐时，经常会出现胃肠功能紊乱，但可以通过分次服用该剂量并摄入少量膳食/零食来控制。

053.5. Beta-alanineβ-丙氨酸

最近，肌肉中二肽肌肽的浓度被证明对β-丙氨酸的补充有反应，β-丙氨酸是肌肽合成的限速前体。最佳负荷方案未知，但摄入3-6克/天，持续4-12周，可使细胞内缓冲液增加50-85%。迄今为止，还没

有发现肌肽浓度的阈值，但是每天摄入1.2克肌肽似乎可以维持肌肉肌肽的升高，恢复到基线可能需要6-20周的补充剂摄入。膳食β-丙氨酸包括高度厌氧动物的肉(如家禽的胸脯肉)或生活在缺氧环境中的动物的肉(如鲸鱼)。剂量为4800毫克的纯化b-丙氨酸补充剂与感觉异常(皮肤刺痛)症状有关，但这种有时令人不快的副作用可以通过使用缓释片剂或在一天内分散剂量来控制。从理论上讲，这种长期使用的补充剂可以提高一场比赛的成绩，但也支持训练过程。事实上，对累积文献的回顾表明，β-丙氨酸补充剂对高强度运动的益处以及与碳酸氢盐补充剂结合时的潜在叠加效应得到了一些支持。然而，还需要进一步的工作来确定具体的应用，包括有针对性的体育赛事，对精英运动员和娱乐运动员的益处，以及其他肌肉肌肽作用(如钙处理)是否也是的原因。

063.6. Vitamin D维生素D

在过去的十年里，人们对维生素D的兴趣激增。这种兴趣增加的原因部分是由于衰弱性骨病佝偻病的出现，但也由于对这种“促激素”的许多生物学作用的更好理解。现在已知人体内的许多组织表达维生素D受体，这表明维生素D(或更具特异性活性的维生素D代谢物)起着基本的生理作用，而这种作用以前在一定程度上被忽略了。现在很明显，先天和后天免疫功能、心血管健康甚至肌肉生长和修复都可能受维生素D的调节。这一新兴知识，加上大量研究表明许多运动员缺乏维生素D，这主要是由于避光的生活方式和维生素D的不良膳食来源，甚至那些生活在阳光充足的气候下的已使维生素D成为运动营养中补充最广泛的维生素之一。

必须强调的是，直接的证据表明维生素D在运动人群中有提高运动成绩的作用，这充其量只是模棱两可的。虽然一些研究显示肌肉功能的标记有所改善，但大多数研究未能显示出任何有意义的效果。也许差异的主要原因在于基线维生素D浓度。维生素D缺乏症的分类很复杂，并且存在重大争议。目前，美国医学研究所称450毫摩尔/升是足够的，尽管许多领先的研究人员严重质疑这是过于保守的。在我们的实验室中，我们报告了当浓度低于30毫摩尔/升时对肌肉功能的有

害影响如果起始浓度约为50毫摩尔/升，维生素D补充剂没有增强性能的作用。就补充剂量而言，EFSA最近声明，4000IU是应使用的最大剂量，我们也证明这是纠正缺乏的有效剂量。

我们的小组最近的工作还表明，维生素D缺乏可能会损害肌肉再生，更重要的是，即使维生素D浓度在50 nmol/L左右，这种影响也可能发生。很明显，需要对维生素D和运动表现进行大量研究，未来的研究可能会评估不同的生物功能是否需要不同的维生素D浓度。也许目前最好的建议是检查运动员，以确保发现并纠正缺陷，尽管我们要补充一句警告，我们小组的新工作开始表明，在非缺陷个体中，高剂量补充可能会对维生素D内分泌系统的功能产生负面影响。

073.7. Antioxidants抗氧化剂

现已充分认识到，运动诱导的骨骼肌同质性分裂通过重复激活(图1)来调节运动适应。这一点最好的例证是，用营养抗氧化剂减少活性氧(ROS)的产生，减弱运动诱导的氧化还原信号，从而减弱运动适应。因此，在过去的十年里，研究的焦点已经从把运动诱导的活性氧的产生视为在任何时候都是有害的，而把营养的重点放在防止活性氧产生的任何增加上，转移到现在把这一代视为骨骼肌适应的一个重要信号过程，。在运动和锻炼领域，当涉及到运动诱导的活性氧生成时，仍然存在大量的困惑，因此，经常向运动人群提供的建议充其量是被误导的，最糟糕的是，对表现甚至长期健康有害。混淆通常源于三个重要问题:

•

1. 不恰当的方法技巧。活性氧是易降解的物种，天生难以直接测量。不幸的是，体育科学文献中的许多分析仅仅是用来制造混乱，因为它们根本不适合解释一种具有抗氧化活性的化合物实际上是否作为抗氧化剂。例如，绝大多数运动科学研究已经使用了“总抗氧化状态”的血液标记物，这是一种不合适的测定体内抗氧化状态的方法，或“TBARS”，一种所谓的脂质过氧化的标记物，它是通过几种非氧化还原调节的方式产生的，并且易于产生方法上的假象，以至于不再推荐用于母体学科。因此，当非特定抗氧化剂影响或不影响某些非特定

血液携带的标志物时，得出相反的结论就不足为奇了。要真正推进这一研究领域，运动科学需要与氧化还原生物学家合作，并结合两组科学家的技能。

•

2. 抗氧化剂是异质的它们以不同的方式工作，重要的是它们不仅仅调节活性氧。这一点很重要，因为仅仅因为一个人在使用抗氧化剂，并不是说它是一种抗氧化剂，这对于营养抗氧化剂来说尤其重要。为了消除混淆，我们建议不要将一种抗氧化剂或其组合的结果自动外推成其他抗氧化剂，。

•

3. 环境:也许最重要的是，当制定重新推荐时，环境就是一切。举例来说，NAC钝化训练适应，但提高运动表现。因此，当适应不重要时(例如，竞技比赛)，短期补充NAC可能是有益的，尽管应强调有效剂量可能导致胃肠不适[。目前，最好将运动视为两种截然不同的结果，一种是训练适应性，另一种是运动表现，并根据所需刺激的确切背景判断是否需要补充。也有可能在运动后补充一些多酚类化合物，如（ tart cherry juice ）酸樱桃汁来减轻肌肉酸痛，尽管这是否是通过直接的清除作用仍不清楚(参见上文第2点和参考[148)，需要补充以满足清除作用的标准。

我们建议做更多的工作来解释营养抗氧化剂是否真的以抗氧化的方式起作用，目前对运动员的补充应该谨慎进行。最后一点要注意的是，到目前为止，还没有数据表明吃高质量的水果和蔬菜会减弱对锻炼的适应能力，所以最好建议运动员食用高质量的食物，避免大剂量的微量营养素补充，真的可能就是这么简单的[164]。

4. 新化合物

014.1. 支持耐力训练适应

4.1.1. 表儿茶素

据报道，食用黑巧克力对人体有多种健康益处，[165]。黑巧克力

的活性成分是可可衍生的表儿茶素，它似乎能诱导新陈代谢。Nogueira等人([166)首次报道，与活动匹配的对照组相比，第5天(表儿茶素补充剂)增加了小鼠的骨骼肌抗疲劳性、线粒体体积和血管生成。重要的是，(1)-表儿茶素补充剂在重塑骨骼肌方面不如耐力运动那么有效，但是(2)-表儿茶素补充剂与运动训练相结合有协同作用。因此，这些结果表明，补充(3)表儿茶素可能是增强骨骼肌对耐力训练适应性的营养途径(图1)。古铁雷斯-萨勒曼和他的同事[167]最近首次将这些啮齿动物研究转化为人类研究，他们研究了补充表儿茶素对正常和超重成人餐后脂肪代谢的影响。补充表儿茶素(1毫克/千克)后，参与者的RER值降低，表明脂质氧化增加。此外，在补充后观察到较低的血浆葡萄糖浓度。从现有的数据来看，可可衍生的-表儿茶素似乎是一种有希望的麦角生成助剂，用于增加线粒体生物生成和脂质氧化。然而，目前尚不清楚补充表儿茶素是否能促进线粒体生物合成并增强人类骨骼肌的耐力训练适应性。

4.1.2. 烟酰胺核糖苷 (NR)

维生素B3(烟酸)是一种天然物质，存在于肉类、家禽、家禽、鸡蛋和绿色蔬菜中[168]。烟酸是烟酸(NA)和烟酰胺(NAM)的组合，而烟酰胺核糖苷(NR)是烟酸的吡啶核苷形式，除了镍钴胺[168]之外，还含有相关的核糖键。硝酸还原酶最近引起了人们的关注，因为它是通过镍钴胺核苷激酶1/2 (NRK1/2)途径[169在骨骼肌中合成NAD 的直接前体。作为骨骼肌中的饮食来源的NAD供体，NR被认为通过nad/sirt 1/PGC-1α信号级联[170影响骨骼肌线粒体功能(图1)。

最近，Canto等人，[171]表明在C2C12肌管中补充天然NR增加了NADþ含量，而给小鼠喂食NR(400毫克/千克/天)在补充1周后导致骨骼肌NADþ适度增加(5%)。作者提出，NR补充剂的代谢作用是通过受体1介导的，因为C2C12肌管对NR补充剂的适应性反应在受体1 siRNA介导的敲除后丧失。有趣的是，补充NR保护小鼠免受8周高脂肪喂养的有害影响，主要是通过增加能量消耗和降低胆固醇水平。在代谢适应的同时，补充NR的小鼠的耐力也增加了25%，同时

线粒体与核DNA比率(线粒体质量的标志)增加，线粒体蛋白质含量增加。因此，补充NR似乎能够改变骨骼肌NADþ的含量，进而通过SIRT1依赖性过程增加骨骼肌线粒体的生物合成(图1)。迄今为止，还没有研究检查补充NR对人类骨骼肌线粒体适应性的影响。

4.1.3. Resveratrol白藜芦醇

白藜芦醇是一种芪类多酚，属于苯丙素家族，常见于红酒[172中。作为典型的SIRT1激活剂，许多报告已经确定白藜芦醇是骨骼肌中线粒体生物合成的有效激活剂(图1)，此外还保护骨骼肌免受小鼠高脂肪喂养的有害影响([173)。此外，白藜芦醇已被证明促进脂肪氧化和提高小鼠的耐力表现[174]。对肥胖男性志愿者的转化研究表明，30天的白藜芦醇补充(150毫克/天)可以降低肝内脂质含量、循环葡萄糖、甘油三酯、丙氨酸氨基转移酶和炎症标记物，此外还能改善对胰岛素敏感性的估计[175]。与此同时，补充白藜芦醇增加了骨骼肌柠檬酸合成酶活性，而线粒体含量没有变化，并改善了肌肉线粒体呼吸，以响应脂肪酸降解底物[175]。因此，越来越多的人支持白藜芦醇可能是重塑人类骨骼肌的有益方法。尽管来自蒂默斯等人[175的数据令人振奋，但斯克里班斯和他的同事[176最近报道，在健康人的运动训练中补充白藜芦醇会导致运动累积基因表达的不适应反应[176。与这一观察结果相一致，格列曼等[177]表明，补充白藜芦醇与老年男性的高强度训练相结合，不仅减弱了安慰剂组中观察到的最大摄氧量的增加，而且消除了运动对降低血液中低密度脂蛋白、总胆固醇和甘油三酯浓度的影响。使用类似的方案，奥勒森等人[178]最近表明，白藜芦醇补充剂也减弱了训练诱导的蛋白质羰基化的减少老年人骨骼肌中的肿瘤坏死因子α基因。因此，研究白藜芦醇补充的细胞、啮齿动物和人类研究之间存在明显的差异，目前还不清楚为什么白藜芦醇补充剂在与健康个体的耐力运动训练相结合时会对全身/骨骼肌的适应性产生负面影响。当然，迄今为止的人类研究表明，白藜芦醇在体内不具有先前在细胞和啮齿动物研究中提出的代谢益处。显然，进一步研究运动和白藜芦醇对人体的重叠效应是有根据的。

024.2. 支持抗阻训练适应的新化合物

4.2.1. β-羟基β-甲基丁酸酯(HMB)

如前几节所述，BCAA亮氨酸是骨骼肌蛋白质平衡的有效调节因子[179]。因此，对于骨骼肌中亮氨酸的代谢，以及在抵抗训练适应的背景下最大化这种信号级联的营养方法的设计，已经有了相当大的兴趣[179]。亮氨酸的关键中间体之一似乎是衍生物β-羟基β-甲基丁酸酯(HMB)，它像亮氨酸一样在骨骼肌[179中具有强有力的合成代谢特性(图2)。HMB补充剂(3克/天)先前已被证明能在6周的抗阻训练后增加无脂体重[180]。这种适应性反应似乎是通过预防运动诱导的蛋白水解(通过尿中3-甲基组氨酸的出现来评估)、肌肉损伤来介导的，并导致与阻力训练相关的肌肉功能的更大增益[180]。检查亮氨酸和HMB介导的肌纤维蛋白合成增加之间的协同作用。威尔金森等人[108]直接比较了亮氨酸和HMB的效果。有趣的是，作者证明口服HMB

(3.42克游离酸(FA-HMB)提供2.42克纯HMB)在血浆和肌肉中表现出快速的生物利用度，并且与3.42克亮氨酸(Leu)相似，刺激肌肉蛋白质合成(MPSHMB 70%对Leu 110%。HMB的消费也减少了肌肉蛋白质的分解(MPB；57%)以不依赖胰岛素的方式，[108]。此外，HMB补充剂以类似于Leu的方式增加了mTORC1活性(如通过mTORC1底物S6K1Thr389和4E-BP1Ser65/Thr70磷酸化评估的那样)，然而在Leu组中mTORC1活化比HMB [108更显著]表明与HMB相比，Leu作用的机制可能在另外的过程中起作用(图2)。进一步的长期训练研究显然需要评估HMB补充剂在人体抵抗运动训练研究中的有效性。

4.2.2. Phosphatidic acid (PA)磷脂酸

二酰基甘油磷脂，磷脂酸(PA)是合成多种脂质的前体。因此，PA在细胞代谢的调节中起着基本的作用。如前几节所述，除了代谢作用外，在观察到PA可以激活mTORC1并由此在体外中增加蛋白质合成

后，PA还作为骨骼肌中的关键信号中间体出现(图2)。尽管在细胞和啮齿动物模型中已经很好地建立了磷酸腺苷和肌动蛋白受体1之间的相互作用，但是磷酸腺苷激活人骨骼肌中肌动蛋白受体1的能力尚不清楚。

最近，Hoffman等人研究了口服(750毫克/天)一种商业上可获得的PA补充剂是否能增强对为期8周的抵抗力训练计划的适应性。在训练期结束后，作者报告称，在巴勒斯坦权力机构组中，蹲力增加了12.7%，LBM增加了2.6%，相比之下，在安慰剂组中，蹲力提高了9.3%，LBM的变化为0.1%。在同一组的后续研究中，Joy等人([184)报告说，与他们之前的研究相比，[183)，在8周的抗阻训练中补充磷酸酯(750毫克/天)导致瘦体重(2.4千克)、骨骼肌截面积(1.0厘米)和腿部压力强度(51.9千克)与安慰剂相比显著增加。最后，莫布里等人最近研究了聚酰胺、乳清蛋白浓缩物和聚酰胺-乳清蛋白浓缩物联合给药对大鼠骨骼肌急性信号反应的影响。有意思的是，在给药后3小时内，摄入西太平洋霉素是唯一一种显著增加多磺酸粘多糖的干预措施，而帕罗西汀实际上导致西太平洋霉素介导的多磺酸粘多糖反应降低了50%。因此，根据现有的数据，补充磷酸一铵(750毫克/天)可能会增强阻力训练介导的质量和功能的增加(图2)。然而，事实上，也有报道称磷酸腺苷对的抗阻训练没有影响，甚至对WPC刺激的蛋白质合成有负面影响，这表明需要进一步的、控制良好的人体研究来确定磷酸腺苷补充剂在人体骨骼肌适应抗阻训练中的作用。

4.2.3. Ursolic acid (UA)熊果酸

熊果酸(UA)是一种天然的、不溶于水的五环三萜羧酸，广泛存在于包括迷迭香植物和圣罗勒[186在内的叶提取物中。在昆克尔等人([187)观察到小鼠补充熊果酸(每天两次，每次200毫克，共注射7天)可减少失神经支配后的肌肉萎缩，同时5周的补充饮食(0.27%熊果酸)可诱发肥大后，人们对熊果酸作为一种增加肌肉质量的营养辅助物的有效性产生了兴趣，[187]。通过增强胰岛素/IGF-1信号和减少萎缩相关基因MuRF1和MAFbx [187的表达来介导其作用(图2)。小笠原等

人最近报道，在[188号大鼠中进行一轮抵抗运动后6小时，联合应用增强了S6K1Thr389磷酸化，表明联合应用也可能增强骨骼肌中的mTORC1活性。联合用药是否会促进人骨骼肌的肥大尚不清楚。Bang等人，[189]最近报道，在健康男性参与者中，经过8周的阻力训练后，补充熊果酸(1350毫克/天)降低了身体脂肪百分比，增加了最大腿部力量和IGF-1激活。然而，最近的一项研究未能将Oga-sawara等人的结论([188)转化为人类，观察到摄入熊果酸(3000毫克)对一轮抵抗运动后的AktThr308、IGF-1Try1131、S6KThr389或mTORC1Ser2448磷酸化没有影响([190)。因此，目前还不清楚人类补充熊果酸是否能复制先前[187报道的抗萎缩或促肥大数据。然而，鉴于熊果酸在啮齿动物骨骼肌中的潜在作用，未来在人类中的转化研究显然是有根据的。

5. 总结和未来方向

很明显，运动营养正在迅速发展，我们现在正进入一个新时代，一个可以被最好地描述为“有针对性的营养周期化”的时代。就营养和优秀运动员而言，为了最大限度地提高成绩或适应能力，在训练前的几天和几个小时内明确训练的目的是至关重要的。同样重要的是，教练和运动员要认识到，提高成绩或适应能力的营养策略是完全不同的，有时并不总是相容的。越来越多的文献表明，碳水化合物限制可能会增强线粒体的生物合成和潜在的长期适应能力，尽管它也可能会削弱特定训练期的表现，这也许是最好的证明。这种对“有针对性的营养周期”的日益增长的需求要求运动队与运动营养学家/营养师合作，他们对运动生物化学有着深刻的理解，以便正确实施这些策略，并且也开始强调运动队需要雇用全职的营养支持。

尽管在运动营养方面的研究越来越多，但这篇综述强调了仍有许多未解决的问题，这些问题必须得到解决，以进一步提高运动成绩。这些问题包括但不限于(1)实施低碳水化合物训练策略的最佳方式是什么，(2)是否存在脂肪适应可以提高成绩的情况，如果是，脂肪适应需要多长时间，(3)啮齿类动物模型中出现的新体重会转化为人类成绩吗，

以及(4)鉴于绝大多数研究是针对非精英运动员的，有多少评论直接转化为精英运动员？这些问题，以及其他许多问题，无疑将在未来几年得到解决，最终帮助运动员们继续成为“更高、更快、更强、”的健儿。

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References参考文献

[1] K. Baar, The signaling underlying FITness, Appl. Physiol.

Nutr. Metab. 34(2009) 411–419.

[2] B. Egan, J.R. Zierath, Exerci metabolism and the

molecular regulation of skeletal muscle adaptation, Cell Metab.

17 (2013) 162–184.

[3] L.G. Weigl, Lost in translation: regulation of skeletal

muscle protein synth-esis, Curr. Opin. Pharmacol. 12 (2012) 377–382.

[4] D.G. Hardie, Sensing of energy and nutrients by AMP-activated protein ki-na, Am. J. Clin. Nutr. 93 (2011) 891S–896S.

[5] F.W. Booth, D.B. Thomason, Molecular and cellular

adaptation of muscle in respon to exerci: perspectives of

various models, Physiol. Rev. 71 (1991) 541–585.

[6] M.J. Gibala, J.P. Little, M. van Esn, G.P. Wilkin, K.A.

Burgomaster, A. Safdar,S. Raha, M.A. Tarnopolsky, Short-term

sprint interval versus traditional en-durance training: similar

initial adaptations in human skeletal muscle and exerci

performance, J. Physiol. 575 (2006) 901–911.

[7] A.M. Rivera-Brown, W.R. Frontera, Principles of exerci

physiology: re-spons to acute exerci and long-term

adaptations to training, PM&R 4 (2012) 797–804.

[8] C.G. Perry, J. Lally, G.P. Holloway, G.J. Heigenhaur, A.

Bonen, L.L. Spriet, Repeated transient mRNA bursts precede

increas in transcriptional and mitochondrial proteins during

training in human skeletal muscle, J. Physiol. 588 (2010) 4795–4810.

[9] T. Tamura, H. Shiraki, H. Nakagawa, Purification and

characterization of adenylate kina isozymes from rat muscle

and liver, Biochim. Biophys. Acta 612 (1980) 56–66.

[10] R.A. Meyer, R.L. Terjung, AMP deamination and IMP

reamination in working skeletal muscle, Am. J. Physiol. 239 (1980)

C32–C38.

[11] S.K. Trigun, S.N. Singh, Changes in the modulations of

kinetics and allosteric properties of muscle phosphofructokina

of young and old rats, Arch. Ger-ontol. Geriatr. 7 (1988) 239–247.

[12] W.W. Winder, D.G. Hardie, Inactivation of acetyl-CoA

carboxyla and acti-vation of AMP-activated protein kina in

muscle during exerci, Am. J. Physiol. 270 (1996) E299–E304.

[13] G.J. Gowans, S.A. Hawley, F.A. Ross, D.G. Hardie, AMP is

a true physiological regulator of AMP-activated protein kina by

both allosteric activation and enhancing net phosphorylation,

Cell Metab. 18 (2013) 556–566.

[14] K. Sakamoto, O. Goransson, D.G. Hardie, D.R. Alessi,

Activity of LKB1 and AMPK-related kinas in skeletal muscle:

effects of contraction, phenformin, and AICAR, Am. J. Physiol.

Endocrinol. Metab. 287 (2004) E310–E317.

[15] N. Alam, E.D. Saggerson, Malonyl-CoA and the

regulation of fatty acid oxi-dation in soleus muscle, Biochem. J.

334 (Pt. 1) (1998) 233–241.

[16] C. Pehmoller, J.T. Treebak, J.B. Birk, S. Chen, C. Mackintosh,

D.G. Hardie, E.A. Richter, J.F. Wojtaszewski, Genetic disruption of

AMPK signaling abolishes both contraction- and insulin-stimulated TBC1D1 phosphorylation and 14-3-3 binding in

mou skeletal muscle, Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 297

(2009) E665–E675.

[17] K.F. Howlett, A. Mathews, A. Garnham, K. Sakamoto, The

effect of exerci and insulin on AS160 phosphorylation and 14-3-3 binding capacity in human skeletal muscle, Am. J. Physiol.

Endocrinol. Metab. 294 (2008) E401–E407.

[18] K.F. Howlett, K. Sakamoto, A. Garnham, D. Cameron-Smith, M. Hargreaves, Resistance exerci and insulin regulate

AS160 and interaction with 14-3-3 in human skeletal muscle,

Diabetes 56 (2007) 1608–1614.

[19] K. Sakamoto, G.D. Holman, Emerging role for

AS160/TBC1D4 and TBC1D1 in the regulation of GLUT4 traffic,

Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 295 (2008) E29–E37.

[20] A. McBride, S. Ghilagaber, A. Nikolaev, D.G. Hardie, The

glycogen-binding domain on the AMPK beta subunit allows the

kina to act as a glycogen nsor, Cell Metab. 9 (2009) 23–34.

[21] J.D. Bartlett, J. Louhelainen, Z. Iqbal, A.J. Cochran, M.J.

Gibala, W. Gregson, G.L. Clo, B. Drust, J.P. Morton, Reduced

carbohydrate availability enhances exerci-induced p53

signaling in human skeletal muscle: implications for

mitochondrial biogenesis, Am. J. Physiol. Regul. Integr. Comp.

Physiol. 304 (2013) R450–R458.

[22] J.F. Wojtaszewski, C. MacDonald, J.N. Nieln, Y. Hellsten,

D.G. Hardie, B.E. Kemp, B. Kiens, E.A. Richter, Regulation of

5′AMP-activated protein kina activity and substrate utilization

in exercising human skeletal muscle, Am. J. Physiol. Endocrinol.

Metab. 284 (2003) E813–E822.

[23] W.K. Yeo, S.L. McGee, A.L. Carey, C.D. Paton, A.P. Garnham,

M. Hargreaves, J.A. Hawley, Acute signalling respons to inten

endurance training com-menced with low or normal muscle

glycogen, Exp. Physiol. 95 (2010) 351–358.

[24] A. Philp, M.G. MacKenzie, M.Y. Belew, M.C. Towler, A.

Corstorphine,A. Papalamprou, D.G. Hardie, K. Baar, Glycogen

content regulates peroxisome proliferator activated receptor-

partial differential (PPAR-partial differential) activity in rat skeletal

muscle, PLoS One 8 (2013) e77200.

[25] C.B. Tanner, S.R. Madn, D.M. Hallowell, D.M. Goring,

T.M. Moore, S.E. Hardman, M.R. Heninger, D.R. Atwood, D.M.

Thomson, Mitochondrial and performance adaptations to

exerci training in mice lacking skeletal muscle LKB1, Am. J.

Physiol. Endocrinol. Metab. 305 (2013) E1018–E1029.

[26] J. Fentz, R. Kjobsted, C.M. Kristenn, J.R. Hingst, J.B. Birk,

A. Gudikn,M. Foretz, P. Schjerling, B. Viollet, H. Pilegaard, J.F.

Wojtaszewski, AMPKalpha is esntial for acute exerci-induced

gene respons but not for exerci training-induced

adaptations in mou skeletal muscle, Am. J. Physiol. En-docrinol.

Metab. 00157 (2015) 02015.

[27] S.L. McGee, K.F. Howlett, R.L. Starkie, D. Cameron-Smith,

B.E. Kemp,M. Hargreaves, Exerci increas nuclear AMPK

alpha2 in human skeletal muscle, Diabetes 52 (2003) 926–928.

[28] S. Jager, C. Handschin, J. St-Pierre, B.M. Spiegelman,

AMP-activated protein kina (AMPK) action in skeletal muscle

via direct phosphorylation of PGC-1alpha, Proc. Natl. Acad. Sci.

USA 104 (2007) 12017–12022.

[29] S.L. McGee, D. Sparling, A.L. Olson, M. Hargreaves,

Exerci increas MEF2-and GEF DNA-binding activity in human

skeletal muscle, FASEB J. 20 (2006) 348–349.

[30] S.L. McGee, B.J. van Denderen, K.F. Howlett, J. Mollica, J.D.

Schertzer, B.E. Kemp, M. Hargreaves, AMP-activated protein

kina regulates GLUT4 transcription by phosphorylating histone

deacetyla 5, Diabetes 57 (2008) 860–867.

[31] S.L. McGee, M. Hargreaves, Histone modifications and

exerci adaptations, J. Appl. Physiol. (1985) 110 (2011) 258–263.

[32] A.J. Gilde, M. Van Biln, Peroxisome proliferator-activated receptors(PPARS): regulators of gene expression in

heart and skeletal muscle, Acta Physiol. Scand. 178 (2003) 425–434.

[33] D.M. Muoio, T.R. Koves, Skeletal muscle adaptation to

fatty acid depends on coordinated actions of the PPARs and

PGC1 alpha: implications for metabolic dia, Appl. Physiol.

Nutr. Metab. 32 (2007) 874–883.

[34] J. Bergstrom, L. Hermann, E. Hultman, B. Saltin, Diet,

muscle glycogen and physical performance, Acta Physiol. Scand.

71 (1967) 140–150.

[35] J.A. Hawley, E.J. Schabort, T.D. Noakes, S.C. Dennis,

Carbohydrate-loading and exerci performance. An update,

Sports Med. 24 (1997) 73–81.

[36] L.M. Burke, J.A. Hawley, S.H. Wong, A.E. Jeukendrup,

Carbohydrates for training and competition, J. Sports Sci. 29

(Suppl. 1) (2011) S17–S27.

[37] T. Stellingwerff, G.R. Cox, Systematic review:

carbohydrate supplementation on exerci performance or

capacity of varying durations, Appl. Physiol. Nutr. Metab. 39

(2014) 998–1011.

[38] A. Jeukendrup, A step towards personalized sports

nutrition: carbohydrate intake during exerci, Sports Med. 44

(Suppl. 1) (2014) S25–S33.

[39] T. Stellingwerff, H. Boon, A.P. Gijn, J.H. Stegen, H.

Kuipers, L.J. van Loon, Carbohydrate supplementation during

prolonged cycling exerci spares muscle glycogen but does not

affect intramyocellular lipid u, Pflugers Arch. 454 (2007) 635–647.

[40] J.T. Gonzalez, C.J. Fuchs, F.E. Smith, P.E. Thelwall, R. Taylor,

E.J. Stevenson, M.I. Trenell, N.M. Cermak, L.J. van Loon, Ingestion

of gluco or sucro pre-vents liver but not muscle glycogen

depletion during prolonged endurance-type exerci in trained

cyclists, Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 00376 (2015) 02015.

[41] E.F. Coyle, A.R. Coggan, M.K. Hemmert, J.L. Ivy, Muscle

glycogen utilization during prolonged strenuous exerci when

fed carbohydrate, J. Appl. Physiol. 61 (1986) 165–172.

[42] A. Jeukendrup, F. Brouns, A.J. Wagenmakers, W.H. Saris,

Carbohydrate–electrolyte feedings improve 1 h time trial cycling

performance, Int. J. Sports Med. 18 (1997) 125–129.

[43] J.M. Carter, A.E. Jeukendrup, C.H. Mann, D.A. Jones, The

effect of gluco infusion on gluco kinetics during a 1-h time

trial, Med. Sci. Sports Exerc. 36 (2004) 1543–1550.

[44] J.M. Carter, A.E. Jeukendrup, D.A. Jones, The effect of

carbohydrate mouth rin on 1-h cycle time trial performance,

Med. Sci. Sports Exerc. 36 (2004) 2107–2111.

[45] L.M. Burke, R.J. Maughan, The Governor has a sweet

tooth-mouth nsing of nutrients to enhance sports

performance, Eur. J. Sport Sci. 15 (2015) 29–40.

[46] E.S. Chambers, M.W. Bridge, D.A. Jones, Carbohydrate

nsing in the human mouth: effects on exerci performance

and brain activity, J. Physiol. 587 (2009) 1779–1794.

[47]C. Lane, S.R. Bird, L.M. Burke, J.A. Hawley, Effect of a

carbohydrate mouth rin on simulated cycling time-trial

performance commenced in a fed or fasted state, Appl. Physiol.

Nutr. Metab. 38 (2013) 134–139.

[48] A.M. Kasper, S. Cocking, M. Cockayne, M. Barnard, J.

Tench, L. Parker,J. McAndrew, C. Langan-Evans, G.L. Clo, J.P.

Morton, Carbohydrate mouth rin and caffeine improves high-intensity interval running capacity when carbohydrate restricted,

Eur. J. Sport Sci. (2015) 1–9.

[49] M.J. Lee, K.M. Hammond, A. Vasdev, K.L. Poole, S.G.

Impey, G.L. Clo, J.P. Morton, Self-lecting fluid intake while

maintaining high carbohydrate availability does not impair half-marathon performance, Int. J. Sports Med. 35 (2014) 1216–1222.

[50] B. Pfeiffer, T. Stellingwerff, E. Zaltas, A.E. Jeukendrup,

CHO oxidation from a CHO gel compared with a drink during

exerci, Med. Sci. Sports Exerc. 42 (2010) 2038–2045.

[51] B. Pfeiffer, T. Stellingwerff, E. Zaltas, A.E. Jeukendrup,

Oxidation of solid versus liquid CHO sources during exerci,

Med. Sci. Sports Exerc. 42 (2010) 2030–2037.

[52] X. Zhang, N. O’Kennedy, J.P. Morton, Extreme variation

of nutritional com-position and osmolality of commercially

available carbohydrate energy gels, Int. J. Sport Nutr. Exerc.

Metab. 25 (2015) 504–509.

[53] B. Pfeiffer, T. Stellingwerff, A.B. Hodgson, R. Randell, K.

Pottgen, P. Res, A.E. Jeukendrup, Nutritional intake and

gastrointestinal problems during competitive endurance events,

Med. Sci. Sports Exerc. 44 (2012) 344–351.

[54] E.P. de Oliveira, R.C. Burini, A. Jeukendrup,

Gastrointestinal complaints dur-ing exerci: prevalence, etiology,

and nutritional recommendations, Sports Med. 44 (Suppl. 1)

(2014) S79–S85.

[55] W.K. Yeo, C.D. Paton, A.P. Garnham, L.M. Burke, A.L. Carey,

J.A. Hawley, Skeletal muscle adaptation and performance

respons to once a day versus twice every cond day

endurance training regimens, J. Appl. Physiol. 105 (2008) 1462–1470.

[56] J.J. Widrick, D.L. Costill, W.J. Fink, M.S. Hickey, G.K.

McConell, H. Tanaka, Carbohydrate feedings and exerci

performance: effect of initial muscle glycogen concentration, J.

Appl. Physiol. (1985) 74 (1993) 2998–3005.

[57] J.A. Hawley, J.P. Morton, Ramping up the signal:

promoting endurance training adaptation in skeletal muscle by

nutritional manipulation, Clin. Exp. Pharmacol. Physiol. 41 (2014)

608–613.

[58] J.D. Bartlett, J.A. Hawley, J.P. Morton, Carbohydrate

availability and exerci training adaptation: too much of a good

thing? Eur. J. Sport Sci. 15 (2015) 3–12.

[59] J.P. Morton, L. Croft, J.D. Bartlett, D.P. Maclaren, T. Reilly,

L. Evans, A. McArdle,B. Drust, Reduced carbohydrate availability

does not modulate training-in-duced heat shock protein

adaptations but does upregulate oxidative enzyme activity in

human skeletal muscle, J. Appl. Physiol. 106 (2009) 1513–1521.

[60] K. Van Proeyen, K. Szlufcik, H. Nielens, M. Ramaekers, P.

Hespel, Beneficial metabolic adaptations due to endurance

exerci training in the fasted state,J. Appl. Physiol. (1985) 110

(2011) 236–245.

[61] C.J. Hulston, M.C. Venables, C.H. Mann, C. Martin, A.

Philp, K. Baar, A.E. Jeukendrup, Training with low muscle glycogen

enhances fat metabolism in well-trained cyclists, Med. Sci. Sports

Exerc. 42 (2010) 2046–2055.

[62] A.K. Hann, C.P. Fischer, P. Plomgaard, J.L. Andern, B.

Saltin, B.K. Pedern, Skeletal muscle adaptation: training twice

every cond day vs. training once daily, J. Appl. Physiol. (1985)

98 (2005) 93–99.

[63] A.J. Cochran, F. Myslik, M.J. MacInnis, M.E. Percival, D.

Bishop, M.A. Tarnopolsky, M.J. Gibala, Manipulating carbohydrate

availability between twice-daily ssions of high-intensity interval

training over 2 weeks im-proves time-trial performance, Int. J.

Sport Nutr. Exerc. Metab. 25 (2015) 463–470.

[64] L.M. Burke, Fueling strategies to optimize performance:

training high or training low? Scand. J. Med. Sci. Sports 20 (Suppl.

2) (2010) 48–58.

[65] A.J. Cochran, J.P. Little, M.A. Tarnopolsky, M.J. Gibala,

Carbohydrate feeding during recovery alters the skeletal muscle

metabolic respon to repeated ssions of high-intensity

interval exerci in humans, J. Appl. Physiol. 108 (2010) 628–636.

[66] N. Psilander, P. Frank, M. Flockhart, K. Sahlin, Exerci

with low glycogen increas PGC-1alpha gene expression in

human skeletal muscle, Eur. J. Appl. Physiol. 113 (2013) 951–963.

[67] D.C. Nieman, Marathon training and immune function,

Sports Med. 37(2007) 412–415.

[68] G.R. Cox, S.A. Clark, A.J. Cox, S.L. Halson, M. Hargreaves,

J.A. Hawley,N. Jeacocke, R.J. Snow, W.K. Yeo, L.M. Burke, Daily

training with high car-bohydrate availability increas exogenous

carbohydrate oxidation during endurance cycling, J. Appl. Physiol.

(1985) 109 (2010) 126–134.

[69] K.R. Howarth, N.A. Moreau, S.M. Phillips, M.J. Gibala,

Coingestion of protein with carbohydrate during recovery from

endurance exerci stimulates skeletal muscle protein synthesis

in humans, J. Appl. Physiol. 106 (2009) 1394–1402.

[70] S.G. Impey, D. Smith, A.L. Robinson, D.J. Owens, J.D.

Bartlett, K. Smith,M. Limb, J. Tang, W.D. Frar, G.L. Clo, J.P.

Morton, Leucine-enriched protein feeding does not impair

exerci-induced free fatty acid availability and lipid oxidation:

beneficial implications for training in carbohydrate-restricted

states, Amino Acids 47 (2015) 407–416.

[71] H. Pilegaard, T. Osada, L.T. Andern, J.W. Helge, B. Saltin,

P.D. Neufer, Sub-strate availability and transcriptional regulation

of metabolic genes in hu-man skeletal muscle during recovery

from exerci, Metabolism 54 (2005) 1048–1055.

[72] S.C. Lane, D.M. Camera, D.G. Lassiter, J.L. Areta, S.R. Bird,

W.K. Yeo, N.A. Jeacocke, A. Krook, J.R. Zierath, L.M. Burke, J.A.

Hawley, Effects of sleeping with reduced carbohydrate availability

on acute training respons, J. Appl. Physiol. (1985) 119 (2015)

643–655.

[73] L. Burke, Re-Examining High-Fat Diets for Sports

Performance: Did We Call the ‘Nail in the Coffin’ Too Soon?

Sports Med., 2015 (November 9:epub ahead of print).

[74] J.S. Volek, T. Noakes, S.D. Phinney, Rethinking fat as a fuel

for endurance exerci, Eur. J. Sport Sci. 15 (2015) 13–20.

[75] S.D. Phinney, B.R. Bistrian, W.J. Evans, E. Gervino, G.L.

Blackburn, The human metabolic respon to chronic ketosis

without caloric restriction: prerva-tion of submaximal exerci

capability with reduced carbohydrate oxidation, Metabolism 32

(1983) 769–776.

[76] W.K. Yeo, A.L. Carey, L. Burke, L.L. Spriet, J.A. Hawley, Fat

adaptation in well-trained athletes: effects on cell metabolism,

Appl. Physiol. Nutr. Metab. 36 (2011) 12–22.

[77] L. Havemann, S.J. West, J.H. Goedecke, I.A. Macdonald, A.

St. Clair Gibson, T.D. Noakes, E.V. Lambert, Fat adaptation

followed by carbohydrate loading compromis high-intensity

sprint performance, J. Appl. Physiol. (1985) 100 (2006) 194–202.

[78] T. Stellingwerff, L.L. Spriet, M.J. Watt, N.E. Kimber, M.

Hargreaves, J.A. Hawley,L. M. Burke, P.D.H. Decread, activation

and glycogenolysis during exerci following fat adaptation with

carbohydrate restoration, Am. J. Physiol. En-docrinol. Metab. 290

(2006) E380–E388.

[79] L.M. Burke, B. Kiens, “Fat adaptation” for athletic

performance: the nail in the coffin? J. Appl. Physiol. (1985) 100

(2006) 7–8.

[80] A.D. Faigenbaum, R.S. Lloyd, J. MacDonald, G.D. Myer,

Citius, Altius, Fortius: beneficial effects of resistance training for

young athletes, Br. J. Sports Med.(2015).

[81] T. Moritani, H.A. deVries, Neural factors versus

hypertrophy in the time cour of muscle strength gain, Am. J.

Phys. Med. 58 (1979) 115–130.

[82] O.R. Seynnes, M. de Boer, M.V. Narici, Early skeletal

muscle hypertrophy and architectural changes in respon to

high-intensity resistance training, J. Appl. Physiol. (1985) 102

(2007) 368–373.

[83] T.A. Churchward-Venne, N.A. Burd, S.M. Phillips,

Nutritional regulation of muscle protein synthesis with resistance

exerci: strategies to enhance anabolism, Nutr. Metab. (Lond.) 9

(2012) 40.

[84] N.M. Cermak, P.T. Res, L.C. de Groot, W.H. Saris, L.J. van

Loon, Protein sup-plementation augments the adaptive respon

of skeletal muscle to re-sistance-type exerci training: a meta-analysis, Am. J. Clin. Nutr. 96 (2012) 1454–1464.

[85] K. Baar, K. Esr, Phosphorylation of p70(S6k) correlates

with incread skeletal muscle mass following resistance exerci,

Am. J. Physiol. 276 (1999) C120–C127.

[86] Y.W. Chen, G.A. Nader, K.R. Baar, M.J. Fedele, E.P. Hoffman,

K.A. Esr, Re-spon of rat muscle to acute resistance exerci

defined by transcriptional and translational profiling, J. Physiol.

545 (2002) 27–41.

[87] A. Chesley, J.D. MacDougall, M.A. Tarnopolsky, S.A.

Atkinson, K. Smith, Changes in human muscle protein synthesis

after resistance exerci, J. Appl. Physiol. (1985) 73 (1992) 1383–1388.

[88] J.J. McCarthy, K.A. Esr, Anabolic and catabolic

pathways regulating skeletal muscle mass, Curr. Opin. Clin. Nutr.

Metab. Care 13 (2010) 230–235.

[89] S.C. Bodine, T.N. Stitt, M. Gonzalez, W.O. Kline, G.L. Stover,

R. Bauerlein,E. Zlotchenko, A. Scrimgeour, J.C. Lawrence, D.J. Glass,

G.D. Yancopoulos, Akt/mTOR pathway is a crucial regulator of

skeletal muscle hypertrophy and can prevent muscle atrophy in

vivo, Nat. Cell Biol. 3 (2001) 1014–1019.

[90] J.M. Dickinson, C.S. Fry, M.J. Drummond, D.M.

Gundermann, D.K. Walker, E.L. Glynn, K.L. Timmerman, S. Dhanani,

E. Volpi, B.B. Rasmusn, Mammalian target of rapamycin

complex 1 activation is required for the stimulation of human

skeletal muscle protein synthesis by esntial amino acids, J. Nutr.

141 (2011) 856–862.

[91] M.J. Drummond, C.S. Fry, E.L. Glynn, H.C. Dreyer, S.

Dhanani, K.L. Timmerman, E. Volpi, B.B. Rasmusn, Rapamycin

administration in hu-mans blocks the contraction-induced

increa in skeletal muscle protein synthesis, J. Physiol. 587 (2009)

1535–1546.

[92] V. Mieulet, M. Roceri, C. Espeillac, A. Sotiropoulos, M.

Ohanna, V. Oorschot,J. Klumperman, M. Sandri, M. Pende, S6

kina inactivation impairs growth and translational target

phosphorylation in muscle cells maintaining proper regulation of

protein turnover, Am. J. Physiol. Cell Physiol. 293 (2007) C712–C722.

[93] M. Ohanna, A.K. Sobering, T. Lapointe, L. Lorenzo, C.

Praud, E. Petroulakis,N. Sonenberg, P.A. Kelly, A. Sotiropoulos, M.

Pende, Atrophy of S6K1(/) skeletal muscle cells reveals distinct

mTOR effectors for cell cycle and size control, Nat. Cell Biol. 7

(2005) 286–294.

[94] X. Zheng, Y. Liang, Q. He, R. Yao, W. Bao, L. Bao, Y. Wang,

Z. Wang, Current models of mammalian target of rapamycin

complex 1 (mTORC1) activation by growth factors and amino

acids, Int. J. Mol. Sci. 15 (2014) 20753–20769.

[95] M.G. Mackenzie, D.L. Hamilton, J.T. Murray, K. Baar,

mVps34 is activated by an acute bout of resistance exerci,

Biochem. Soc. Trans. 35 (2007) 1314–1316.

[96] K.M. Dodd, A.R. Tee, Leucine and mTORC1: a complex

relationship, Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 302 (2012) E1329–E1342.

[97] G.R. Christie, E. Hajduch, H.S. Hundal, C.G. Proud, P.M.

Taylor, Intracellular nsing of amino acids in Xenopus laevis

oocytes stimulates p70 S6 kina in a target of rapamycin-dependent manner, J. Biol. Chem. 277 (2002) 9952–9957.

[98] S.J. Crozier, S.R. Kimball, S.W. Emmert, J.C. Anthony, L.S.

Jefferson, Oral leu-cine administration stimulates protein

synthesis in rat skeletal muscle, J. Nutr. 135 (2005) 376–382.

[99] P.L. Greenhaff, L.G. Karagounis, N. Peirce, E.J. Simpson, M.

Hazell, R. Layfield,H. Wackerhage, K. Smith, P. Atherton, A. Selby,

M.J. Rennie, Disassociation between the effects of amino acids

and insulin on signaling, ubiquitin li-gas, and protein turnover

in human muscle, Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 295 (2008)

E595–E604.

[100] A. Beugnet, A.R. Tee, P.M. Taylor, C.G. Proud, Regulation

of targets of mTOR (mammalian target of rapamycin) signalling

by intracellular amino acid availability, Biochem. J. 372 (2003)

555–566.

[101] L. Bar-Peled, D.M. Sabatini, Regulation of mTORC1 by

amino acids, Trends Cell Biol. 24 (2014) 400–406.