如何通过形状区别蛋白晶体和盐晶
1、在已知蛋白质晶体、盐晶或沉淀剂晶体形貌、颜色情况下，可用普通光学或偏光显微镜直接观察鉴别。有经验的晶体学家可以从形貌来判断对应晶体的对称性，并据此判断它是盐晶体还是蛋白质晶体。
2、在未知情况下可采用如下方法：
①脱水法：用晶体环固定晶体，较长时间暴露在空气中，蛋白质晶体由于脱水而损毁，盐晶则不发生变化；
②密度法：捞出晶体，轻放在结晶液滴上，蛋白质晶体能短时间浮于表面，而盐晶快速下沉；
③硬度法：在低倍光学显微镜下，在结晶液中用针尖触碰晶体，蛋白质晶体偏软，容易碎成粉状，而盐晶偏硬，容易碎裂成块；
④溶解法：用湿滤纸触碰晶体，蛋白质晶体很快溶解，而盐晶需较长时间才能溶解；
⑤灼烧法：捞出晶体放在盖玻片上，火焰灼烧盖玻片底部，显微镜下观察蛋白质晶体会由半透明状变成纯黑色粉末，也有毛发特有的烧焦味；
⑥sds-page法：捞出晶体，在沉淀剂中轻蘸洗涤，经电泳后判断是否有目标染色条带；⑦对照法：参照盐的溶解度和扩散平衡时结晶液中的盐浓度，判断能否长出盐晶，也可单独培养盐晶，根据形貌作对照鉴别等；
⑧偏光法：蛋白质晶体和盐晶都有较强的偏光性，利用此性质能区别晶体和其他非晶态物质（如玻璃壁上和结晶液内的小气泡、无定形沉淀等），效果显著；
⑨衍射法：即x线单晶衍射法，获得衍射图谱，解析结构，进而判定是否是蛋白质晶体。
求助 如何鉴别蛋白质晶体与盐的结晶
可以利用盐与蛋白质晶体密度的差异来鉴别。挑一颗晶体，把它扔到合适密度的溶剂里（比如四氯化碳），如果浮在上面的，一般是蛋白质晶体；如果沉下去的就是盐了。也可以根据晶体的形貌来判断，不同空间群的晶体一般具有不同的形貌特征，有经验的晶体学家可以从形貌来判断对应晶体的对称性，并据此判断它是盐晶体还是蛋白质晶体。如果不是很确定的话，建议可以单独培养盐晶体，将它的形貌与蛋白质母液中获得的晶体进行对比。还可以从晶体的硬度上来判断，无机盐的晶体一般具有较高的硬度，而蛋白质晶体的硬度就要差很远了。
显微镜下如何判断是盐晶还是蛋白晶体？
1、在已知蛋白质晶体、盐晶或沉淀剂晶体形貌、颜色情况下，可用普通光学或偏光显微镜直接观察鉴别。有经验的晶体学家可以从形貌来判断对应晶体的对称性，并据此判断它是盐晶体还是蛋白质晶体。
2、在未知情况下可采用如下方法：
①脱水法：用晶体环固定晶体，较长时间暴露在空气中，蛋白质晶体由于脱水而损毁，盐晶则不发生变化；
②密度法：捞出晶体，轻放在结晶液滴上，蛋白质晶体能短时间浮于表面，而盐晶快速下沉；
③硬度法：在低倍光学显微镜下，在结晶液中用针尖触碰晶体，蛋白质晶体偏软，容易碎成粉状，而盐晶偏硬，容易碎裂成块；
④溶解法：用湿滤纸触碰晶体，蛋白质晶体很快溶解，而盐晶需较长时间才能溶解；
⑤灼烧法：捞出晶体放在盖玻片上，火焰灼烧盖玻片底部，显微镜下观察蛋白质晶体会由半透明状变成纯黑色粉末，也有毛发特有的烧焦味；
⑥SDS-PAGE法：捞出晶体，在沉淀剂中轻蘸洗涤，经电泳后判断是否有目标染色条带；⑦对照法：参照盐的溶解度和扩散平衡时结晶液中的盐浓度，判断能否长出盐晶，也可单独培养盐晶，根据形貌作对照鉴别等；
⑧偏光法：蛋白质晶体和盐晶都有较强的偏光性，利用此性质能区别晶体和其他非晶态物质（如玻璃壁上和结晶液内的小气泡、无定形沉淀等），效果显著；
⑨衍射法：即X线单晶衍射法，获得衍射图谱，解析结构，进而判定是否是蛋白质晶体。
蛋白质晶体是怎么一会事?定义是什么?它有什么特点?和蛋白质有什么关系?谢谢个位老师,教我这个门外汉
蛋白质的晶体状态与自然状态也不尽相同，在分析的时候要考虑到这个问题。核磁共振技术可以分析液态下的肽链结构，这种方法绕过了结晶、X－射线衍射成像分析等难点，直接分析自然状态下的蛋白质的结构。现代核磁共振技术已经从一维发展到三维，在计算机的辅助下，可以有效地分析并直接模拟出蛋白质的空间结构、蛋白质与辅基和底物结合的情况以及酶催化的动态机理。从某种意义上讲，核磁共振可以更有效地分析蛋白质的突变。国外有许多研究机构正在致力于研究蛋白质与核酸、酶抑制剂与蛋白质的结合情况，以开发
具有高度专一性的药用蛋白质。
蛋白质变性失去结晶能力是什么意思
蛋白质结晶是指在其溶液中由于溶剂溶解度的改变或其他原因，从原溶液中析出，通过分子间的作用力相互聚集形成的具有特定规格排列的析出物，即蛋白质晶体。
故结晶的关键点在于待结晶物可析出，有结晶核，待结晶物为同种分子且空间结构相同。一般可以引起蛋白质变性的原因分为两类，分别是物理和化学因素两类。比如加热、加压、强酸、强碱等。
而一般地，正常或天然蛋白质往往都是具有特定的空间结构，当蛋白质发生变性后，原有的空间结构被破坏，即使是同一种蛋白质分子，在变性后，不同的蛋白质分子的变性程度和空间结构变化程度也会有所不同，也就无法形成晶体，即无法结晶。
能使蛋白质变性的因素很多，如强酸、强碱、重金属盐、尿素、胍、去污剂、三氯乙酸、有机溶剂、高温、射线、超声波、剧烈振荡或搅拌等。但不同蛋白对各种因素的敏感性不同。
温度：多数蛋白在60℃以上开始变性。热变性通常是不可逆的，少数蛋白在pH6以下变性时不发生二硫键交换，仍可复性。多数蛋白在低温下稳定，但有些蛋白在低温下会钝化，其中有些蛋白的钝化是不可逆的。
如固氮酶的铁蛋白在0－1℃下15小时就会失活。一个可能的原因是寡聚蛋白发生解聚，如TMV的丙酮酸羧化酶。
pH值：蛋白质一般在pH 4－10范围较稳定。当pH超过pK几个单位时，一些蛋白内部基团可能会翻转到表面，造成变性。如血红蛋白分子内部的组氨酸在低pH下会出现在表面。
