dw⽣物化学名词解释
动物⽣物化学名词解释
氨基酸：含有⼀个碱性氨基和⼀个酸性羧基的有机化合物，氨基⼀般连接在α-碳上。
必需氨基酸：指⼈（或其它脊椎动物）⾃⼰不能合成，需要从饮⾷中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
⾮必需氨基酸指⼈（或其它脊椎动物）⾃⼰能由简单的前体合成的，不需要由饮⾷供给的氨基酸，例如⽢氨酸、丙氨酸等氨基酸。
等电点：使分⼦处于兼性分⼦状态，在电场中不迁移（分⼦的净电荷为零）的pH值。
茚三酮反应: 在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应⽣成紫⾊（与脯氨酸反应⽣成黄⾊）化合物的反应。小组目标
肽键：⼀个氨基酸的羧基与另⼀个氨基酸的氨基缩合，除去⼀分⼦⽔形成的酰胺键。
肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋⽩质⼀级结构：指蛋⽩质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。层析：按照在移动相（可以是⽓体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配⽐例将混合成分分开的技术。
离⼦交换层析：使⽤带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离⼦化合物的层析⽅法。
透析：过⼩分⼦经半透膜扩散到⽔（或缓冲液）的原理将⼩分⼦与⽣物⼤分⼦分开的⼀种分离纯化技术。
凝胶过滤层析：也叫做分⼦排阻层析,⼀种利⽤带孔凝胶珠作基质，按照分⼦⼤⼩分离蛋⽩质或其它分⼦混合物的层析技术。
亲和层析：利⽤共价连接有特异配体的层析介质分离蛋⽩质混合物中能特异结合配体的⽬的蛋⽩或其它分⼦的层析技术。
⾼压液相层析：使⽤颗粒极细的介质，在⾼压下分离蛋⽩质或其它分⼦混合物的层析技术。
凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作⽤下分离蛋⽩质或核酸等分⼦的分离纯化技术。
SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳：在有去污剂⼗⼆烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE只是按照分⼦⼤⼩分离的，⽽不是根据分⼦所带的电荷和⼤⼩分离的。
等电聚焦电泳：利⽤特殊的⼀种缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰胺凝胶内制造⼀个pH梯度，电泳时每种蛋⽩质就将迁移到它的等电点（pI）处，即梯度中的某⼀pH时，就不再带有净的正或负电荷了。双向电泳：是等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合，即先进⾏等电聚焦电泳（按照pI分离），然后再进⾏SDS-PAGE（按照分⼦⼤⼩），经染⾊得到的电泳图是个⼆维分布的蛋⽩质图。
Edman降解: 从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了⼀个残基）被回收再进⾏下⼀轮降解循环。
同源蛋⽩质: 来⾃不同种类⽣物、⽽序列和功能类似的蛋⽩质。例如⾎红蛋⽩。构型：⼀个有机分⼦中各个原⼦特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分⼦的光学活性发⽣变化。
构象：指⼀个分⼦中，不改变共价键结构，仅单键周围的原⼦旋转所产⽣的原⼦的空间排布。⼀种构象改变为另⼀种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分⼦的光学活性。
肽单位：⼜称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。是由参与肽键形成的氮原⼦和碳原⼦和它们的4个取代成分：羰基氧原⼦、酰胺氢原⼦和两个相邻的α-碳原⼦组成的⼀个平⾯单位。蛋⽩质⼆级结构: 在蛋⽩质分⼦中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的⼆级结构有α-螺旋和
β-折叠。⼆级结构是通过⾻架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋⽩质三级结构: 蛋⽩质分⼦处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在⼆级结构的基础上进⼀步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏⽔相互作⽤、氢键范德华⼒和盐键（静电作⽤⼒）维持的。
蛋⽩质四级结构: 多亚基蛋⽩质的三维结构。实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当⽅式聚合所呈现出的三维结构。
α-螺旋(α-helix)：蛋⽩质中常见的⼀种⼆级结构，肽链主链绕假想的中⼼轴盘绕成螺旋状，⼀般都是右⼿螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第n个）的羰基氧与多肽链C端⽅向的第4个残基（第n＋4个）的酰胺氮形成氢键。在典型的右⼿α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每⼀圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。
β-折叠(β-sheet)：是蛋⽩质中的常见的⼆级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠⽚的构象是通过⼀个肽键的羰基氧和位于同⼀个肽链或相邻肽链的另⼀个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键⼏乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平⾏排列（⾛向都
大丽花是由N到C⽅向）；或者是反平⾏排列（肽链反向排列）。
β-转⾓: 也是多肽链中常见的⼆级结构，连接蛋⽩质分⼦中的⼆级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链⾛向改变
的⼀种⾮重复多肽区，⼀般含有2～16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转⾓⼜常称之环（loops）。常见的转⾓含有4个氨基酸残基，有两种类型。转⾓I的特点是：第1个氨基酸残基羰基氧与第4个残基的酰胺氮之间形成氢键；转⾓II的第3个残基往往是⽢氨酸。这两种转⾓中的第2个残基⼤都是脯氨酸。
超⼆级结构：也称之基元（motif）。在蛋⽩质中，特别是球蛋⽩中，经常可以看到由若⼲相邻的⼆级结构单元组合在⼀起，彼此相互作⽤，形成的有规则、在空间上能辨认的⼆级结构组合体。结构域(domain)：在蛋⽩质三级结构内的独⽴折叠单元。结构域通常都是⼏个超⼆级结构单元的组合。
纤维蛋⽩：⼀类主要的不溶于⽔的蛋⽩质，通常都含有呈现相同⼆级结构的多肽链。许多纤维蛋⽩结合紧密，并为单个细胞或整个⽣物体提供机械强度，起着保护或结构上的作⽤。
球蛋⽩：⼀类蛋⽩质，许多都溶于⽔，球蛋⽩是紧凑的、近似球形的、含有折叠紧密的多肽链。典型的球蛋⽩含有能特异识别和结合其它化合物的凹陷或裂隙部位。
⾓蛋⽩：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平⾏的多肽链组成的不溶于⽔的起着保护或结构作⽤的蛋⽩质。
胶原（蛋⽩）：是动物结缔组织中最丰富的⼀种结构蛋⽩，它是由原胶原蛋⽩分⼦组成，原胶原蛋⽩是⼀种具有右⼿超螺旋结构的蛋⽩。每个原胶原分⼦都是由3条特殊的左⼿螺旋（螺距0.95nm，每⼀圈含有3.3个残基）的多肽链右⼿旋转形成的。
疏⽔相互作⽤：⾮极性分⼦之间的⼀种弱的、⾮共价的相互作⽤。这些⾮极性分⼦（如⼀些中性氨基酸残基，也称之疏⽔残基）在⽔相环境中具有避开⽔⽽相互聚集的倾向。
钳制伴娘蛋⽩：与⼀种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有⽣物功能构象的蛋⽩质。伴娘蛋⽩可以防⽌不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋⽩亚基的不正确的聚集，协助多肽链跨膜转运以及⼤的多亚基蛋⽩质的组装和解体。
⼆硫键：通过两个（半胱氨酸）巯基的氧化形成的共价键。⼆硫键在稳定某些蛋⽩的三维结构上起着重要的作⽤。
范德华⼒：中性原⼦之间通过瞬间静电相互作⽤产⽣的⼀种弱的分⼦之间的⼒。当两个原⼦之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华引⼒最强。强的范德华排斥作⽤可以防⽌原⼦相互靠近。
蛋⽩质变性：⽣物⼤分⼦的天然构象遭到破坏导致其⽣物活性丧失的现象。蛋⽩质在受到光照、热、有机溶剂以及⼀些变性剂的作⽤时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋⽩质的⽣物活性丧失。复性：在⼀定的条件下，变性的⽣物⼤分⼦恢复成具有⽣物活性的天然构象的现象。
肌红蛋⽩：是由⼀条肽链和⼀个⾎红素辅基组成的结合蛋⽩，是肌⾁内储存氧的蛋⽩质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
⾎红蛋⽩：是由含有⾎红素辅基的4个亚基组成的寡聚蛋⽩。⾎红蛋⽩负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S 型。
波尔效应：CO2浓度的增加降低细胞内的pH，引起红细胞内⾎红蛋⽩的氧亲和⼒下降的现象。别构效应：⼜称之变构效应。是寡聚蛋⽩与配基结合改变蛋⽩质的构象，导致蛋⽩质⽣物活性改变的现象。镰⼑型细胞贫⾎病：⾎红蛋⽩分⼦遗传缺陷造成的⼀种疾病，病⼈的⼤部分红细胞呈镰⼑状。其特点是病⼈的⾎红蛋⽩β-亚基N端的第6个氨基酸残基是缬氨酸，⽽不是正常的⾕氨酸残基。酶: ⽣物催化剂，除少数RNA外⼏乎都是蛋⽩质。酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有的必需的亚基、辅基和其它的辅助因⼦。
脱辅基酶蛋⽩：酶中除去催化活性可能需要的有机或⽆机辅助因⼦或辅基后的蛋⽩质部分。
酶活⼒单位：酶活⼒的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活⼒单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
⽐活：每分钟每毫克酶蛋⽩在25℃下转化的底物的微摩尔数（µm）。⽐活是酶纯度的测量。
活化能：将⼀摩尔反应底物中的所有分⼦由基态转化为过渡态所需要的能量。
活性部位: 酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋⽩质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋⽩质表⾯的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的⼀些氨基酸残基组成的。
酸-碱催化：质⼦转移加速反应的催化作⽤。共价催化：⼀个底物或底物的⼀部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第⼆个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化⽅式进⾏的。
靠近效应：⾮酶促反应或酶促反应速率的增加是由于活性部位处反应剂有效浓度增⼤（底物靠近活性部位）的结果，这将导致更频繁地形成过渡态。
初速度：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这⼀阶段产物的浓度⾮常低，其逆反应可以忽略不计。
⽶⽒⽅程: 表⽰⼀个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度⽅程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。
⽶⽒常数：对于⼀个给定反应，导致酶促反应速度的起始速度（v0）达到最⼤反应速度（Vmax）⼀半时的底物浓度。
催化常数: 也称之转换数(turnover number)。⼀个动⼒学常数，是在底物浓度处于饱和状态下，⼀个酶（或⼀个酶活性部位）催化⼀个反应有多快的测量。催化常数等于最⼤反应速度除以总的酶浓度（Vmax/[E]total），或者是每摩尔酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的摩尔数。
双倒数作图: 也称之Lineweaver-Burk作图。⼀个酶促反应速度的倒数（1/v）对底物浓度的倒数（1/[s]）的作图。X和y轴上的截距分别代表⽶⽒常数（Km）和最⼤反应速度（Vmax）的倒数。
竞争性抑制作⽤：通过增加底物浓度可以逆转的⼀种酶抑制类型。⼀个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同⼀个蛋⽩质的结合部位。这种抑制使得Km增⼤，⽽Vmax不变。
⾮竞争性抑制作⽤：抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的⼀种酶促反应抑制作⽤。这种抑制使得Vmax变⼩，但Km不变。
反竞争性抑制作⽤：抑制剂只与酶-底物复合物结合，⽽不与游离酶结合的⼀种酶促反应抑制作⽤。这种抑制作⽤使得Vmax，Km都变⼩，但Vmax/Km⽐值不变。
丝氨酸蛋⽩酶：活性部位含有在催化期间起着亲核体作⽤的丝氨酸残基的蛋⽩酶。
酶原：通过有限蛋⽩⽔解能够由⽆活性变成具有催化活性的酶前体。调节酶：位于⼀个或多个代谢途径内的⼀个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要被增加或降低。
别构酶：⼀种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分⼦调节的酶。
别构调节剂 : 结合在别构酶的调节部位调节该酶催化活性的⽣物分⼦，别构调节剂可以是激活剂，也可以是抑制剂。
齐变模式：相同配体与寡聚蛋⽩协同结合的⼀种模式。按照最简单齐变模式，由于⼀个底物或别构调节剂的结合，蛋⽩质的构象在T（对底物亲和性低的构象）和R（对底物亲和性⾼的构象）之间变换。这⼀模式提出所有蛋⽩质的亚基都具有同样的构象，或是T，或是R构象。
序变模式：相同配体与寡聚蛋⽩协同结合的另外⼀种模式。按照最简单的序变模式，⼀个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，以及使相邻亚基的构象发⽣很⼤的变化。按照序变模式，只有⼀个亚基对配体具有⾼的亲和性。
同功酶：催化同⼀化学反应⽽化学组成不同的⼀组酶。它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等⽅⾯都存在着差异。
别构调节物：也称之别构效应物（allosteric effector）。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的
⽣物分⼦。别构调节物可以是激活剂或抑制剂维⽣素(vitamin)：是⼀类动物本⾝不能合成但对动物⽣长和健康⼜是必需的有机化合物，所以必须从饮⾷中获得。许多辅酶都是由维⽣素衍⽣的。
⽔溶性维⽣素：⼀类能溶于⽔的有机营养分⼦。其中包括在酶的催化中起着重要作⽤的B族维⽣素以及抗坏⾎酸（维⽣素C）等。 UID35939 帖⼦239 精华5 积分4414 经验4414 点阅读权限1 性别男在线时间0 ⼩时注册时间2003-4-22 最后登录2006-1-24 查看详细资料引⽤使⽤道具报告回复 TOP 查看这⾥是否有⾃⼰需要的考研脂溶性维⽣素（lipid vitamins）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊⼆烯化合物。脂溶性维⽣素包括维⽣素A、D、E和K，这类维⽣素能被动物贮存。
辅酶：某些酶在发挥催化作⽤时所需要的⼀类辅助因⼦，其成分中往往含有维⽣素。
辅基：是与酶蛋⽩共价结合的⾦属离⼦或⼀类有机化合物，⽤透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。黄素单核苷酸：核黄素磷酸，是某些氧化还原酶的辅酶。
黄素腺嘌呤⼆核苷酸：是某些氧化还原酶的辅酶，含有核黄素。硫胺素焦磷酸：是维⽣素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。
磷酸吡哆醛：是维⽣素B6（吡哆醇）的衍⽣物，是转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
⽣物素：参与脱羧反应的⼀种酶的辅助因⼦。
辅酶A：⼀种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。类胡萝⼘素：由异戊⼆烯组成的脂溶性光合⾊素。
转氨酶：也称之氨基转移酶，在该酶的催化下⼀个α-氨基酸的氨基转可移给另⼀个α-酮酸。
醛糖：⼀类单糖，该单糖中氧化数最⾼的碳原⼦（指定为C-1）是个醛基。
酮糖：⼀类单糖，该单糖中氧化数最⾼的碳原⼦（指定为C-2）是个酮基。
异头物: 仅在氧化数最⾼的碳原⼦（异头碳）具有不同构型的糖分⼦的两种异构体。
异头碳：⼀个环化单糖的氧化数最⾼的碳原⼦。异头碳具有⼀个羰基的化学反应性。下火吃什么药
变旋: ⼀个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡⽽发⽣的⽐旋度变化。
单糖：由三个或更多碳原⼦组成的具有经验公式（CH2O）n的简单糖。糖苷：单糖半缩醛羟基与另⼀个分⼦（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍⽣物。
糖苷键：⼀个糖半缩醛羟基与另⼀个分⼦（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
寡糖：由2个～20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖： 20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线性的或带有分⽀的。脂肪酸（fatty acid）：是指⼀端含有⼀个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的⼀种脂，它是许多更复杂的脂（例如三脂酰⽢油、⽢油磷脂、鞘磷脂和蜡）的成分。
磷脂：含有磷酸成分的脂。例如卵磷脂、脑磷脂等。
鞘脂：⼀类含有鞘氨醇⾻架的两性脂，⼀端连接着⼀个长链的脂肪酸，了⼀端为⼀个极性的醇。鞘脂包括鞘磷脂、脑磷脂以及神经节苷脂，⼀般存在于植物和动物膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂：⼀种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸胆碱（或磷酸⼄醇胺）构成的鞘脂。鞘磷脂存在于⼤多数哺乳动物细胞的质膜内，是髓鞘的主要成分。
⽣物膜: 镶嵌有蛋⽩质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器的作⽤。
内在膜蛋⽩：插⼊脂双层的疏⽔核和完全跨越脂双层的膜蛋⽩。外周膜蛋⽩：通过与膜脂的极性头部或内在膜蛋⽩的离⼦相互作⽤和形成氢键与膜的内、外表⾯弱结合的膜蛋⽩。膜蛋⽩⼀旦从膜上释放出来，通常都是⽔溶性的。
流体镶嵌模型：针对⽣物膜的结构提出的⼀种模型。在这个模型中，⽣物膜被描述成镶嵌有蛋⽩质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋⽩质"镶"在脂双层表⾯，有的则部分或全部嵌⼊其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋⽩都可以进⾏横向扩散。
通透系数: 是离⼦或⼩分⼦扩散过脂双层膜能⼒的⼀种量度。通道蛋⽩: 是⼀种带有中央⽔相通道的内在膜蛋⽩，它可以使⼤⼩合适的离⼦和分⼦从膜的任⼀⽅向穿过膜。
被动转运：也称之易化扩散。是⼀种转运⽅式，通过该⽅式溶质特异结合于⼀个转运蛋⽩，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降⽅向进⾏，所以被动转运不需要能量⽀持。
主动转运: ⼀种转运⽅式，通过该⽅式溶质特异结合于⼀个转运蛋⽩，然后被转运过膜，但与被动转运⽅式相反转运是逆着浓度梯度⽅向进⾏的，所以主动转运需要能量来驱动。在原发主动转运过程中，能源可以是光、ATP或电⼦传递。⽽第⼆级主动转运是在离⼦浓度梯度驱动下进⾏的。
协同运送：两种不同溶质跨膜的耦联转运。可以通过⼀个转运蛋⽩进⾏同⼀⽅向（同向转运）或反⽅向（反向转运）转运。核苷: 是由嘌呤或嘧啶碱基通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基⼀般都是由糖的异头碳与嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之间形成的β-N-糖苷键连接的。
核苷酸）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。cAMP: 3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，细胞内的第⼆信使，由于某些激素或其它分⼦信号刺激激活腺苷酸环化酶催化ATP环化形成的。
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磷酸⼆酯键：⼀种化学基团，指⼀分⼦磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如⼀个核苷的3ˊ羟基与另⼀个核苷的5ˊ羟基与同⼀分⼦磷酸酯化，就形成了⼀个磷酸⼆酯键。
脱氧核糖核酸: 含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是通过3ˊ,5ˊ-磷酸⼆酯键连接的。DNA是遗传信息的载体。
核糖核酸: 通过3ˊ,5ˊ-磷酸⼆酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
信使核糖核酸（mRNA,：⼀类⽤作蛋⽩质合成模板的RNA。
转移核糖核酸：⼀类携带激活氨基酸，将它带到蛋⽩质合成部位并将氨基酸整合到⽣长着的肽链上的RNA。tRNA 含有能识别模板mRNA上互补密码的反密码。
碱基对：通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U，以及G与C配对。
DNA超螺旋: DNA本⾝的卷曲，⼀般是DNA双螺旋的弯曲、⽋旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。
拓扑异构酶: 通过切断DNA的⼀条或两条链中的磷酸⼆酯键，然后重新缠绕和封⼝来改变DNA连环数
的酶。拓扑异构酶I通过切断DNA中的⼀条链减少负超螺旋，增加⼀个连环数；⽽拓扑异构酶II切断DNA的两条链增加负超螺旋，减少2 个连环数。某些拓扑异构酶II也称之DNA促旋酶。
核⼩体：⽤于包装染⾊质的结构单位，是由DNA链绕⼀个组蛋⽩核缠绕构成的。
染⾊质：是存在于真核⽣物间期细胞核内，易被碱性染料着⾊的⼀种⽆定形物质。染⾊质中含有作为⾻架的完整的双链DNA，以及组蛋⽩、⾮组蛋⽩和少量的RNA。
染⾊体：是染⾊质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕、折叠、凝缩和精细包装形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简⾔之，染⾊体是⼀个⼤的单⼀的双链DNA分⼦与相关蛋⽩质组成的复合物，DNA中含有许多基因，贮存和传递遗传信息。
DNA变性：DNA双链解链分离成两条单链的现象。
退⽕: 即DNA由单链复性变成双链结构的过程。来源相同的DNA单链经退⽕后完全恢复双链结构，同源DNA之间、DNA和RNA之间退⽕后形成杂交分⼦。补硒十大功效
融解温度：双链DNA融解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。增⾊效应：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
减⾊效应：随着核酸复性，紫外吸收降低的现象。
核酸外切酶：从核酸链的⼀端逐个⽔解下核苷酸的酶。
限制性内切酶: ⼀种在特殊核苷酸序列处⽔解双链DNA的内切酶。I型限制性内切酶既催化宿主DNA的甲基化，⼜催化⾮甲基化的DNA的⽔解；⽽II型限制性内切酶只催化⾮甲基化的DNA的⽔解。
重组DNA技术: 也称之基因⼯程。利⽤限制性内切酶和载体，按照预先设计的要求，将⼀种⽣物的某种⽬的基因和载体DNA重组后转⼈另⼀⽣物细胞中进⾏复制、转录和表达的技术。
基因: 也称之顺反⼦（cistron）。泛指被转录的⼀个DNA⽚段。在某些情况下，基因常⽤来指编码⼀个功能蛋⽩或RNA分⼦的DNA⽚段。分解代谢反应: 降解复杂分⼦为⽣物体提供⼩的构件分⼦和能量的代谢反应。
合成代谢反应：合成⽤于细胞维持和⽣长所需要的分⼦的代谢反应。酵解：⼀个由10步酶促反应组成的糖分解代谢途径，通过该途径，⼀分⼦葡萄糖转换为两分⼦丙酮酸，同时净⽣成两分⼦ATP和两分⼦NADH。
发酵：营养分⼦（例如葡萄糖）产能的厌氧降解，在⼄醇发酵中，丙酮酸转化为⼄醇和CO2。趣味七巧板
底物⽔平磷酸化：ADP或某些其它的核苷-5ˊ-⼆磷酸的磷酸化是通过来⾃⼀个⾮核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电⼦传递链⽆关。
柠檬酸循环: 也称之三羧酸循环，是⽤于⼄酰CoA中的⼄酰基氧化⽣成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第⼀步反应是由⼄酰CoA和草酰⼄酸缩合形成柠檬酸。
⼄醛酸循环: 是某些植物、细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式，通过该循环可以由⼄酰CoA经草酰⼄酸净⽣成葡萄糖。⼄醛酸循环绕过了柠檬酸循环中⽣成两个CO2的步骤。戊糖磷酸途径：也称之磷酸⼰糖⽀路。是⼀个葡萄糖-6-磷酸经代谢产⽣NADPH和核糖-5-磷酸的途径。该途径包括氧化和⾮氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并⽣成两分⼦的NADPH；在⾮氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化⽣成核糖-5-磷酸或转化为酵解中的两个中间代谢物果糖-6-磷酸和⽢油醛-3-磷酸。
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糖醛酸途径：从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸⽣成葡萄糖醛酸和抗坏⾎酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏⾎酸（维⽣素C）动物体内，通过该途径可以合成维⽣素C。⽆效循环（futile cycle）：也称之底物循环（substrate cycle）。⼀对催化两个途径的中间代谢物之间循环的⽅向相反、代谢上不可逆的反应。有时该循环通过ATP的⽔解导致热能的释放。例如，葡萄糖＋ATP＝葡萄糖-6-磷酸＋ADP与葡萄糖-6-磷酸＋
（phosphorolysis）: H2O＝葡萄糖＋Pi反应组成的循环反应，其净反应实际上是ATP＋H2O＝ADP＋Pi。磷酸解（作⽤）
在分⼦内通过引⼊⼀个⽆机磷酸形成磷酸酯键⽽使原来键断裂的⽅式。实际上引⼊了⼀个磷酰基。糖异⽣作⽤：由简单的⾮糖前体转变为糖的过程。糖异⽣不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异⽣利⽤了糖酵解中的7步近似平衡反应的逆反应，但还必须利⽤另外4步酵解中不曾出现的酶促反应绕过酵解中的三个不可逆反应。呼吸电⼦传递链：由⼀系列可作为电⼦载体的酶复合体和辅助因⼦构成，可将来⾃还原型辅酶或底物的电⼦传递给有氧代谢的最终电⼦受体分⼦氧（O2）。
氧化磷酸化：电⼦从⼀个底物传递给分⼦氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi⽣成ATP的磷酸化相偶联的过程。叶绿素：光合作⽤膜中的绿⾊⾊素，它是光合⽣物中主要的捕获光的成分。
光合作⽤：绿⾊植物或光合细菌利⽤光能将CO2转化成有机化合物的过程。
