中出12p

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细胞内蛋白质的定位信号序列

1.内质网信号序列(ERsignalquence)

2.驻留信号(retentionsignal):

①ER驻留信号(包括KDEL即Lys-Asp-Glu-Leu和HDEI即

His-Asp-Glu-Ile两个4肽信号序列)；

②ER回收信号(ERretrievalsignal，可溶蛋白的KDEL和ER膜蛋

白上的KKXX)

3.核输入信号(nuclearimportsignal):也称NLS，常含Pro-Lys-Lys-Lys-Lys-Arg-Val

4.核输出信号(nuclearexportsignal)：核糖体蛋白上相间排列的疏水性

氨基酸

5.过氧化物酶体引导信号(peroxisomaltargetingsignal,PTS):C端的

SKL即Ser-Lys-Leu

6.转运肽(transitpeptide):即导肽，进入线粒体蛋白的N端的带正电的

氨基酸(Arg)和不带电的氨基酸(Ser)构成的信号序列

一、内质网信号肽

内质网蛋白定位信号总体可以分为返回信号和保持信号。内质网逃逸的蛋白主要通过

COPⅠ有被小泡将其返回内质网，因此区分保持信号与返回信号一个很重要的手段是研究信

号片段与运输小泡COPⅠ各亚基的相互作用情况。例如在研究甲硫蛋白（TPN）定位信号过

程中，Paulsson等通过Co－IP发现具有“KKXX＞”序列的TPN能与COPI相互作用，

而C端突变后的GFP－TPN－aa不与COPI发生相互作用，提示“KKXX＞”为TPN定位信

号，且该信号通过COPI返回于内质网。蛋白转运到高尔基体后会被修饰，人们可以利用不

同的糖基程度区分保持信号与返回信号。例如在酵母[6]中，高尔基复合体有N－寡糖转移酶

（OTa活性，并可将底物蛋白－1，6－苷露糖基化，被－1，6－苷露糖基化的蛋白则

通过返回信号返回内质网。而哺乳动物[7]中运出的内质网蛋白被N－已酰氨基半乳糖转移酶

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（GnT）修饰和十六烷基化，然后被岩藻糖转移酶修饰，因此可被N－乙酰氨基半乳糖

（GalNAc）的亲合素识别并着色的蛋白为返回信号介导定位。此外，经过高尔基体修饰的

蛋白能抵抗内切糖苷酶H（endoH）的酶切效应，因此这些蛋白的定位也依赖返回信号。

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1、内质网定位信号

如前所述，内质网蛋白定位信号可分为保持信号和返回信号。保持信号中研究较多的

是适用于Ⅱ型内质网膜蛋白的双精氨酸信号［＜X（2，3）－RR］，返回蛋白研究较多的为

适用于内质网腔蛋白的“H／KDEL＞”信号及适用于Ⅰ型内质网膜蛋白的双赖氨酸信号

（UUUX＞，其中3个U中至少2个为赖氨酸，X为任意氨基酸）。

1.1内质网保持信号

双精氨酸信号［＜X（2，3）－RR］最早发现于组织相容性复合体Ⅱ（MHCⅡ），Zerangue

进一步确定了双精氨酸信号的有效信息，此外该信号一般与双亮氨酸信号并存，并在复合体

的形成及转运中起调节作用。双精氨酸信号存在于大多数膜表面功能复合体的亚基（多为Ⅱ

型跨膜蛋白）中。如G－蛋白偶联－氨基异丁酸受体亚基（GABAB1）利用双精氨酸信号

定位于内质网，当GABAB1与GABAB2结合后双精氨酸信号被掩盖或被去除，复合体被运

出内质网并在膜表面形成功能复合体。此外TRAM、钾离子通道亚基Kir1．1等都通过双精

氨酸信号调节膜表面功能复合体的运出。既然双精氨酸信号主要存在于细胞膜表面功能复合

体中，必然存在信号失活机制，以调节膜表面复合体的量[20]。双精氨酸信号的失活机制可

总结为5种：①与复合体其他亚基形成功能复合体掩盖双精氨酸信号，如MHCⅡ链；

②通过与14－3－3家族蛋白结合，如ADAM22蛋白；③通过选择性剪接形成能与信号区相

互作用的PDZ结合结构域，如N－甲基－D－门冬氨酸受体亚基NR1－1（NMDAR）和红藻

氨酸／海藻酸受体（KAR）；④通过蛋白激酶A（PKA）和蛋白激酶C（PKC）的磷酸化，

如NMDA受体NR1亚基；⑤通过双亮氨酸信号或溶酶体定位信号抵消双精氨酸信号。

由于COPⅠ在“K（X）KXX＞”信号的识别与返回中起重要作用，同时与＇亚

基中的WD40结构域在识别中起重要作用，那么COPⅠ在双精氨酸信号识别中是否具有作用

呢？研究表明COPⅠ复合体在某些带有双精氨酸信号蛋白的返回中起一定作用，但是作用

并不明显，且涉及的蛋白数量有限。Hardt等通过研究双精氨酸信号蛋白糖基化修饰情况，

发现仅有极少数的蛋白有糖基化修饰，证明该信号为保持信号而非返回信号。是什么机制将

具有双精氨酸信号的蛋白保留在内质网中，还有待进一步研究。

1.2返回信号

逃逸的内质网蛋白进入运输小泡并在膜囊结构中被修饰后，能介导其重新运回内质网的

信号称为返回信号。

1.2.1内质网腔蛋白的返回信号

内质网腔蛋白返回信号的主要代表是“H／KDEL＞”，在哺乳动物中为“KDEL＞”，

而在酵母中则为“HDEL＞”。内质网中许多蛋白依靠此类信号返回定位于内质网，比如

“HDEL＞”介导蛋白二硫键异构酶（PDI）的返回，“ADEL／DDEL／HDEL＞”介导

免疫球蛋白重链结合蛋白（BiP）的返回，“HIEL／KDEL＞”介导甘油三酯水解酶（TGH）

返回等。此外，也有人报道“KDEL＞”信号存在于Ⅱ型跨膜蛋白中，但此类蛋白数量较少。

此类蛋白可能通过“H／KDEL＞”信号与COPⅠ的间接相互作用返回内质网腔。如相对分

子质量为39000的受体相关蛋白（RAP）是一种定位于内质网的分子伴侣，可保证低密度

脂蛋白受体（LDLR）正确折叠，其C端的“HNEL／KDEL”能保证RAP返回内质网。

由于高尔基体和内质网腔中具有不同的pH值，ERD2p在高尔基体中结合RAP的

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“H／KDEL”基序[39]，并在内质

网中将蛋白释放。此外，对蛋白ERD2．1、ERD2．2的表达进行干扰

后，RAP的定位明显受到影响。这表明含有“H／KDEL＞”信号的蛋

白可通过ERD蛋白介导，并与COPⅠ发生相互作用，从而返回

内质网腔。

1.2.2内质网膜蛋白的返回

双赖氨酸信博美怎么养 号（UUUX＞，其中3个U中至少2个为赖氨酸，X为任意氨基酸）是Nilsson

等在腺病毒3中发现的，主要存在于Ⅰ型内质网膜蛋白中，该信号在不同种属间具有一定的

保守性。研究表明，该信号中的－4位赖氨酸可以转移到－5位，但精氨酸和组氨酸不能取

代－4位的赖氨酸。事实上赖氨酸附近的氨基酸也会影响定位效率，如果两侧氨基酸为丝

氨酸或丙氨酸时能介导蛋白定位，但如果是氨基乙酸或脯氨酸时则介导定位效率较弱，

此外该信号靠近跨膜结构域时介导定位效率较高。许多内质网蛋白通过此信号定位于内质

网，如TPNC端“KKXX”序列可保证其定位于内质网，将双赖氨酸突变为双丙氨酸后，

则TPN不定位于内质网中，提示“KKXX＞”是TPN的定位信号。双赖氨酸信号主要通过

直接与运输囊泡COPⅠ亚基作用使蛋白质返回内质网。COPⅠ是一个蛋白复合体，由、、

＇、、、、等7个亚基组成，Crosslinking交联实验证明双赖氨酸信号与亚基

作用，酵母双杂实验证明信号与亚基作用，遗传突变证明、＇、、和等5个

亚基与双赖氨酸信号作用。

2.其他定位信号

内质网蛋白中，有许多孔雀养殖 具有不明确序列特点的定位信号或多种定位信号，总体来说这些

定位信号不具有明确性和广泛性。内质网定位信号中一类重要的信号为跨膜结构域，根据

蛋白的不同要古登堡面 求可分别利用跨膜的二级结构、跨膜的长度或疏水性等作为定位信号。如

Ryanodine受体（RyR）通过其第4个跨膜区与第1个跨膜结构域定位于内质网。跨膜结构

被Rer1p识别而返回内质网，Rer1p由188个氨基酸残基组成，定位于高尔基体，包含4个

跨膜结构域。如Rer1蛋白识别Sec12p、－分泌酶等跨膜结构域，并辅助COPⅠ将其返回

内质网。也有少数蛋白通过特异的二级结构定位。如成熟的T－细胞抗原受体（TCR）由6

个不同的多肽亚基组成，即、、、、和，一般情况下、稳定存在于内质

网。Mallabiabarrena等利用点突变的方式发现Lyr177、Leu180和Arg183在CD3－的定位

中具有保守性，同时核磁共振显示以Lyr177及其下游Leu180为基础形成的螺旋使

Lyr177和Leu180并列靠近，紧接着为转角，使Arg183靠近Leu180，此二级结构可能是

保证蛋白内质网定位的真正原因。有些蛋白同时存在2种定位信号。如C端的“KDEL”与

N端的疏水区共同帮助钙网蛋白（CRT）实现定位；N端信号区和C端疏水区都能单独完成

Secl2p的内质网定位；C端定位信号和疏水区的长度保证细胞色素b5定位于内质网；CLN6

通过C端疏水区和N端胞质区定位于内质网等。

此外，有些蛋白通过与其他内质网蛋白作用而定位于内质网。如BAP31在很多内质网

膜蛋白的定位中起作用，Szczesna－Skorupa等发现，CYP2C2前29个氨基酸的膜结构通过

与BAP31作用而定位于内质网；C－反应蛋白（CRP）与具有“HIEL／HTEL＞”信号的

羧酸酯酶（CE）相互作用而定位于内质网；UGT通过与神经酰胺半乳糖转移酶（cer－GalT）

相互作用而定位于内质网等

。

二.线粒体信号肽

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线粒体蛋白的转运

指导前体蛋白进入线粒体的信号肽是目前被研究的最多和相对最清楚的(Alberts等

2007)。绝大多数线粒体定位的前体蛋白在其N端存在一段可以被剪切的信号序列,称为前导

序列(prequence)或前导肽(prepeptide)。它们一般是由10~80个氨基酸组成的带有一段疏水序

列和一段正电荷序列(表面)的两亲多肽螺旋。研究表明,不仅N端前导肽本身对线粒体前体蛋

白的转运是必需的,其所处的位置也至关重要。将前导肽从N端转移到C端之后,虽然蛋白还

可以转运至线粒体中,但是蛋白在转运时C端与N端的方向却颠倒了(Flsch等1998)。

线粒体基质蛋白的转运是由位于外膜的TOM蛋白复合体[translocaoftheouter

mitochondrialmembrane(TOM)complex]和位于内膜上的TIM23蛋白复合体(translocaofthe

innermitochondrialmembrane23complex)共同完成的。TOM蛋白复合体能够识别胞质中的前

体蛋白并使其与伴侣分子解离,使前体蛋白通过TOM复合体自身形成的通道而进入线粒

体膜间隙(intermembranespace,IMS),或者介导一些外膜定位的蛋白的跨膜。它由7亚基构成,小学生寄语

其中Tom20亚基和Tom70亚基是识别前体蛋白的主要受体,并与伴侣分子Hsp70或者

Hsp90相互作用,在ATP提供能量的前提下,使前体蛋白与伴侣分子解离并使其进入TOM

复合体形成的跨膜通道(Young等2003)。核磁共振结构分析显示,Tom20亚基的胞质面与前体

蛋白相互作用处存在一个结合前导肽表面疏水结构的沟槽(Abe等2000),所以一般认为,

Tom20亚基是前体蛋白N端前导肽的主要受体。而Tom22亚基则辅助Tom20亚基与前体蛋

白结合(Neupert和Herrmann2007)。其他的4个亚基Tom40、Tom5、Tom6和Tom7组成了TOM

复合体的跨膜通道结构。TIM23复合体也是多由亚基组成,它转运所有的线粒体基质蛋白、

大部分的内膜定位的蛋白及一些膜间隙定位的蛋白(Neupert和Herrmann2007),由TIM23复

合体介导的跨膜转运需要两种来源的能量供应——ATP水解供能和膜两侧电位而形成的电

势能()(Mokranjac和Neupert2005)。前体蛋白通过TOM复合体进入线粒体膜间隙之后,

TIM23复合体通过Tim50亚基和Tim23亚基与其前导肽结合,并在能量供应的前提下使其通过

内膜。由Tim44亚基将其呈递给基质中结合ATP的mtHsp70,mtHsp70就像TIM23的一个亚基

结合在其靠线粒体基质的一面,而且mtHsp70对未折叠的蛋白有着很高的亲和力,一旦前体

蛋白从TIM23复合体中出现在基质中时,mtHsp70就牢牢的结合上去(Alberts等2007)。

Tim14亚基继而诱导ATP水解,导致Hsp70亚基与TIM23复合体解离。mtHsp70的结合不仅

起稳定前体蛋白的作用,还防止正在转运进基质的蛋白“缩回”膜间隙中(Neupert和

Herr-mann2007)。一般情况下,当前体蛋白的前导肽酶切位点进入基质的时候,就会在基质

信号肽酶(mitochondrial-processingpeptida,MPP)的作用下将其切除(Braun和Schmitz1997;

Gakh等2002)。

线粒体外膜定位的蛋白都是在细胞质中合成的,包含-桶状蛋白和螺旋蛋白两种

类型。线粒体-桶状蛋白的前体由TOM复合体转运至膜间隙之后与一些小Tim蛋白结合,

继而由另外一种位于线粒体外膜的转运子介导其跨膜定位,这个转运子被命名为TOB

(topogenesisofmitochondrialouterembrane-barrel)复合体(Paschen等2003)或SAM(sorting

andasmblymachinery)复合体(Wiedemann等2003)。螺旋蛋白根据其定位信号序列在多

肽中的位置的不同有着不同的转运机制。信号序列位于N末端的螺旋蛋白通过Mim1

(mitochondrialimport1)插入外膜;而有些信号序列位于中部和C末端的螺旋蛋白则与

-桶状蛋白有着相同的转运机制,另一些的转运机制目前尚不了解(Schmidt等2010)。

线粒体内膜定位的蛋白质绝大多数来自细胞质,通过TOM复合体进入膜间隙后,主要以

三种不同的方式定位于内膜(Neupert和Herrmann2007)(图2)。第一种是依赖TIM22的方式,

即进入膜间隙的前体蛋白与小Tim蛋白结合并被传递给TIM22复合体,由TIM22介导其跨膜定位

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,这个过程依赖膜两侧的电位差。第二种被称为转移终止方式thestop-transferpathway),

采用这种方式的多数为单次跨膜蛋白。因为在前体蛋白的中部存在能被IM23复合体识别的

一段水性序列,所以当前体蛋白在N端前导肽的引导下以N→C的顺序进入线粒体基质时,

跨膜转移就会终止,从而形成跨膜蛋白。以第三种方式跨膜的一般是一些多次跨膜蛋白,这

种机制目前还不是很了解,即蛋白先被转运至基质中与mtHsp70结合,在内膜上的OXA1复

合体介导下进行线粒体内膜跨膜定位。另外,线粒体膜间隙中也存在着许多具有重要功能的

蛋白,它们一般没有可以被剪切的信号肽序列,MIA(mitochondrialintermembranespace

asmbly)复合体在这些富含半胱氨酸残基的膜间隙蛋白的定位过程中发挥了重要的作用。

MIA由Mia40和Erv1(esntialforrespirationandviability1)两种组分构成。Erv1能够通过转

移二硫键给Mia40从而使其发生氧化,而Mia40能够识别通过TOM复合体进入膜间隙的前

体蛋白蛋白中所包含的疏水序列或半胱氨酸残基等信号序列(Sideris等2009),并能通过形成

的瞬时二硫键与其结合。Mia40就像一个二硫键载体,通过将二硫键转移给前体蛋白从而促

进其氧化形成成熟的构象(Schmidt等2010)。

三、入核信号肽

与其他一些采用翻译后转运机制的蛋白不同的是,在细胞质中合成的核定位蛋白一般

通过镶嵌在双层核膜上的核孔复合体(nuclearporecomplex,NPC)进入细胞核,而核定位信号

序列(nuclearlocalizationsignal,NLS)在该过程中发挥了重要的作用。与一般蛋白的信号肽不同,

核定位蛋白的NLS几乎可以位于蛋白序列的任何部位,而且一般情况下不被切除,因为其参

与了蛋白质行使q10辅酶的功效 功能的过程。

研究得最多的是依赖于核转运受体Importin/的经典蛋白质入核机制(Gasiorowski

和Dean2003;周鸣等2006;Lange等2007)。首先Importin-RanGDP复合体在NPC的胞质面

与RanBP2结合(图3-A),继而货物蛋白通过Importin结合在Importin和RanBP2上,

在RanGTP酶活化因子、RanBP1和RanGAP1等作用下,形成RanGDP-Importin-Importin

-货物蛋白的转运复合体;转运复合体在核孔蛋白和转运因子2(NTF2)等的参与下通过

NPC进入胞核内(图3-B)(Ribbeck等1998);在鸟苷酸交换因子RCC1的作用下,RanGDP转换

成RanGTP,使得Importin和货物蛋白从上述转运复合体中解离,完成货物蛋白的核内

转运过程(图3-C);与货物蛋白解离后的Importin仍然与Ran-GTP结合并被转运出核。

而Importin与RanGTP及核输出受体(nuclearexportreceptor,CAS)结合形成Importin

-CAS-RanGTP复合体运出细胞核,在RanBP1及RanGAP1等的作用下Importin从复合

体专升本条件 重新解离释放到细胞质中进入下一轮循环(图3-D)(Kutay等1997)。经典的核输入过程的能

量由Ran提供,Ran蛋白是小ras蛋白家族成员,它有RanGTP和RanGDP两种形态(Quimby和

Dasso2003)。RanGTP主要存在于细胞核中,而RanGDP主要存在于细胞质中,这种不对称分

布可以使Ran作为一个分子开关控制货物蛋白运输的方向,调节其与载体蛋白的结合与释

放。因此,在RanGTP含量较低的细胞质中,核转运受体可以结合带有NLS的待运蛋白,而

在细胞核高浓度RanGTP的情况下释放货物蛋白(Kalab等2002;Smith等2002)。

四、叶绿体信号肽

叶绿体自身的遗传信息有限,大部分的叶绿体蛋白由核基因组编码,在细胞质中合成后

转运进叶绿体,拟南芥中大约有3000种核基因组编码蛋白被预测为叶绿体定位(v嘴甜是什么原因 anWijk

2004)。绝大多数叶绿体定位的前体蛋白在其N端含有可被剪切的信号序列:转移肽(transit

peptides)。与定位于内质网的“信号肽”和定位于线粒体的“前导肽”一样,

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转移肽在氨基酸组成及长度等一级结构上没有明显的相似性,但一般都包含使它们具

有相似功能的结构域,这些功能火龙果简笔画 包括与脂膜、叶绿体受体及信号肽酶等的相互作用(Bruce

2000)。有趣的是,目前至少约50种蛋白质在同一信号序列的引导下既可定位于叶绿体也可定

位于线粒体(Carrie等2009)。与线粒体相似,叶绿体中的蛋白也是在位于双层脂膜上的转运蛋

白复合体的共同作用下进行正确定位的,它们分别是位于叶绿体外膜的易位子TOC

(transloconattheouterenvelopemembraneofchloroplasts)复合体和位于叶绿体内膜的易位子

TIC(transloconattheinnerenvelopemembraneofchloroplasts)复合体。

Toc159和Toc34是位于叶绿体外膜的GTPas,且它们具有同源的GTP结合区域。Toc34

是最先接触待运蛋白的受体,它受GTP和磷酸化的调节(Sveshnikova等2000)。Toc159不仅

是外膜上的受体蛋白,而且在GTP供能的情况下作为分子马达促进前体蛋白穿过TOC复合体

所组成的通道(Schleiff等2003),它由三个功能域组成:N末端的A区域、C末端与质膜结合的

M区域及中间具有GTPa活性的G区域。与Toc159和Toc34相连的是具有-桶状结构的通

道蛋白Toc75。由这三种蛋白所组成的TOC核心复合体在体外就足以将前体蛋白转运进脂质

囊泡中(Schleiff等2003)。此外,Toc64和Toc12也被证实为TOC复合体的组分,它们的功能分

别涉及前体蛋白的识别和将膜间隙中的伴侣分子Hsp70招募至TOC复合体处并促进其与前

体蛋白的相互作用(Sohrt和Soll2000;Becker等2004)。

目前已有8种TIC复合体的组分被鉴定,它们分别是Tic110、Tic40、Tic20、Tic21、Tic22、

Tic55、Tic62和Tic32。Tic110的N末端作为在叶绿体基质中的受体与前体蛋白转移肽有一

个紧密结合的过程,而其C末端或者位于整个基质侧的功能域则可以结合Hsp93和Tic40。

Tic20/Tic21组成了蛋白质通过叶绿体内膜的转运通道。Tic40和基质伴侣分子Hsp93作为马

达复合体(motorcomplex)在ATP供能的情况下为蛋白的转入提供驱动力。Tic55、Tic62和

Tic32通过其对氧化还原势敏感的基团来对蛋白质的转运进行氧化还原调节(Kovcs-Bogdn

等2010)。此外,Toc64、Toc12、Tic22和伴侣分子Hsp70所组成的“膜间隙复合

体”(inter-membranespacecomplex)在促进和引导前体蛋白在两个转运复合体之间的转运中发

挥了重要的作用(Becker等2004)。

前体蛋白与伴侣分子在胞质中结合并被转运至叶绿表面之后,其转移肽就被GTP结合

态的Toc159所识别,然而这种识别和向通道蛋白Toc75

的呈递却似乎是通过Toc34水解GTP来调节的(Li和Chiu2010)。需要指出的是,前体蛋白穿过

叶绿体外膜需要细胞质或者膜间隙中存在低浓度的ATP和GTP(低于100molL

-1

),而穿过

叶绿体内膜则需要在基质中存在高浓度的ATP(约1000molL

-1

)(Jarvis和Soll2001;Li和

Chiu2010)。当低浓度ATP时,转移肽首先通过Toc75进入膜间隙中,继而通过内膜上的

Tic20复合体并与位于叶绿体基质侧的Tic110N末端结合。当基质中的ATP足够时,与转移结

合的Tic110就会招募Tic40的结合,Tic40在Hsp93的作用下刺激ATP水解,从而将前体蛋

白释放至叶绿体基质中,并进一步接受转移肽酶(stromalprocessingpeptida,SPP)的剪切。

ATP水解后,Tic40与Hsp93解离。在正常光照条件下,当基质中的ATP浓度较高时,与Hsp93

结合的ADP会迅速转变为ATP,从而开始下一轮蛋白转运的循环(Li和Chiu2010)。

叶绿体外膜蛋白的定位主要有五种途径(具体参见Hofmann和Theg2005),但与线粒体

类似,所有的转运途径一般都会通过一个中心通道来进行蛋白跨膜转运(Li和Chiu2010)。研

究表明,嗜热菌蛋白酶能够消化Toc159和Toc34,但是不能消化Toc75,然而一些叶绿体外膜

蛋白的正确定位对嗜热菌蛋白酶的处理并不敏感,说明Toc159和Toc34没有参与这个过程。

例如PsOEP14蛋白就可以高效的镶入只含有Toc75的脂蛋白体(Tu等2004)。有趣的是

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,Toc75本身作为一种外膜定位的蛋白,在其N端和C端分别具有一段转移肽序列,位于N端的

转移肽指导Toc75通过TOC/TIC复合体转运至叶绿体基质,并在SPP的作用下将其剪切,

而位于C端的转移肽序列阻止了Toc75在叶绿体基质中的进一步转运(Tranel和Keegstra1996),

最后被质体I信号肽酶(plastidtypeIsignalpeptida,Plsp1)切除(I王者荣耀传说皮肤 noue等2005)。

叶绿体内膜蛋白定位的第一种方式称为转移终止途径,即转运中止在前体蛋白穿过内

膜转运子的过程中,继而插入叶绿体内膜。Arc6及PPT、IEP37等就是采用这种途径进行内

膜定位的(Tripp等2007;Firlej-Kwoka等2008)。而Tic110和Tic40等采用的另外一种内膜定位

方式则为后镶入(postimport)途径。采用这种方式定位的前体蛋白一般先通过TOC/TIC途径转

运至叶绿体基质中,然后再进行内膜定位(Lbeck等1997;Li和Schnell2006)。但是叶绿体膜间

隙蛋白的具体转运机制仍不清楚,目前研究的膜间隙定位蛋白Tic22与MGD1

(monogalactosyldiacylglycerolsyntha)都通过TOC复合体转运至膜间隙,但是到达膜间隙后

它们却面临不同的定位方式:MGD1在膜间隙定位前先会转运至叶绿体基质中,并在SPP的作

用下切除其转移肽;而Tic22并无这一过程(Vojta等2007)。

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