第一章
1,氨基酸（ amino acid ）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在 α-碳上。
2，必要氨基酸（ esntial amino acid ）：指人（或其余脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不可以合成，需要从食品中获取的氨基酸。
3，非必要氨基酸（依帕司他 nonesntial amino acid ）：指人（或其余脊椎动物）自己能由简单的前体合成
不需要从食品中获取的氨基酸。
4力矩平衡，等电点（ pI,isoelectric point ）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁徙
（分子的静电荷为零）的 pH 值。
5，茚三酮反应（ ninhydrin reaction ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6，肽键（ peptide bond ）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
7教育书店，肽（ peptide ） :两个或两个以上氨基经过肽键共价连接形成的聚合物。
8，蛋白质一级结构（ primary structure ）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的
6月英文摆列序次。
9，层析（ chromatography
）:依据在挪动相和固定相
（可以是气体或液体）之
间的分配比率将混杂成分分开的技术。
10 ，离子交换层析（ ion-exchange column ）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱
11 ，透析（ dialysis ）：经过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分别纯化技术。
12 ，凝胶过滤层析（高压锅做蛋糕 gel filtration chromatography ）：也叫做分子排阻层析。一
种利用带孔凝胶珠作基质， 依据分子大小分别蛋白质或其余分子混杂物的层析技术。
13 ，亲合层析（affinity chromatograph ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分别蛋白质混杂物中能特异联合配体的目的蛋白质或其余分子的层析技术。
14 ，高压液相层析（ HPLC ）：使用颗粒极细的介质，在高压下分别蛋白质或其余分子混杂物的层析技术。
15 ，凝胶电泳（ gel electrophoresis ）：以凝胶为介质，在电场作用下分别蛋白质或核酸的分别纯化技术。
16 ，SDS- 聚丙烯酰氨凝胶电泳（ SDS-PAGE ）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。 SDS-PAGE 不过依据分子的大小，而不是依据分子所带的电荷大小分其余。
17 ，等电聚胶电泳（ IFE ）：利用一种特别的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时，每种蛋白质迁徙到它的等电点（ pI）处，即梯度足的某一 pH 时，就不再带有净的正或负电荷了。
18 ，双向电泳（two-dimensional electrophore ）：等电聚胶电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚胶电泳（依据 pI）分别，而后再进行 SDS-PAGE （依据分子大小分别）。经染色获取的电泳图是二维分布的蛋白质图。
19 ，Edman 降解（ Edman degradation ）：从多肽链游离的 N 尾端测定氨基酸残基的序列的过程。 N 尾端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰， 而后从多肽链上切
下修饰的残基，再经层析判定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
20 ，同源蛋白质（ homologous protein ）：来自不一样种类生物的序列和功能近似的蛋白质，比方血红蛋白。
第二章
1，构形（configuration): 有机分子中各个原子独有的固定的空间摆列。这种摆列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。 构形的改变常常使分子的光学活性发生变化。
2，构象（ conformation): 指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键四周的原子搁置所产生的空间排布。 一种构象改变为另一种构象时， 不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
3，肽单位（ peptide unit ）酸菜鸭血 :又称为肽基（ peptide group ），是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子， 碳原子和它们的 4 个代替成分： 羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻 α-碳原子构成的一个平面单位。
4，蛋白质二级结构 （protein 在蛋白质分子中的局布地域内氨基酸残基的有规则的摆列。常有的有二级结构有 α-螺旋和 β-折叠。二级结构是经过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键保持的。
5，蛋白质三级结构（ protein tertiary structure ）: 蛋白质分子处于它的天然折叠
状态的三维构象。 三级结构是在二级结构的基础长进一步围绕， 折叠形成的。 三级结构主若是靠氨基酸侧链之间的疏水互相作用， 氢键，范德华力和盐键保持的。6，蛋白质四级结构（ protein quaternary structure ）:多亚基蛋白质的三维结构。其实是拥有三级结构多肽（亚基）以合适方式聚合所体现的三维结构。
7，α-螺旋（ α-heliv ） :蛋白质中常有的二级结构，肽链主链绕设想的中心轴围绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构， 螺旋是靠链内氢键保持的。 每个氨基酸残基（第 n 个）的羰基与多肽链使至塞上王维 C 端方向的第 4 个残基（第 4+n 个）的酰胺氮形成氢键。在古典的右手 α-排解抑郁情绪的方法螺旋结构中，螺距为 0.54nm ，每一圈含有 3.6 个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上涨 0.15nm.
