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2020年硕士学位研究生入学考试试题

(回忆版)

一、填空题

蔗糖是由一分子（）和（）组成，它们之间通过（）糖苷键相连

接。

二、名词解释

片段：

2.卫星RNA

简答题

1.测定蛋白质含量的方法，至少三种？

2.三羧酸循环的具体过程？

3.酶的抑制作用

4.简述PCR的步骤，应用。

5.嘧啶代谢

的过程

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2018年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、选择题

1.纤维素的单糖单位是（）

A.果糖，半乳糖

B.葡萄糖

C.葡萄糖，果糖

D.葡萄糖，半乳糖

2.原核生物mRNA翻译起始正确性别取决于（）

聚合酶核心酶对启动子的正确识别

聚合酶σ因子对启动子的正确识别

C.核糖体小亚基对SD序列的正确识别

3.紫外吸收法测定蛋白质含量，常用蛋白质特征值吸收峰（）

A．260nm

B．280nm

C.340nm

D.210nm

4.某酶反应液中加入竞争性抑制剂，其Km（）

A．变大

B.变小

C.不变

D.酶失活

5.磷酸戊糖途径的真正意义是产生（）的同时产生很多中间产物

+H+

+

6.氨基酸单糖都有DL不同构型，组成大量多肽和蛋白质的氨基酸及多糖的

大多数单糖构型分别是（）

A.D,D

B.L,D

C.D,L

D.L,L

7.蛋白质必需氨基酸（）

A.谷氨酸

B.丙氨酸

C．天冬氨酸

D.赖氨酸

合成方向（）

A.5-3

B.3-5

C.3-5或5-3

D.3-5和5-3

9.尿素分子中其中一个氨基酸来源于（）

A．鸟氨酸

B．精氨酸

C．天冬氨酸

D．赖氨酸

上某段碱基顺序为5-ACTAGTCAG-3,转录后的mRNA上相应的碱基顺

序为（）

A．5-TGATCAGTC-3

B．5-UGAUCAGUC-3

C．5-CUGACUAGU-3

D．5-CTGACTAGT-3

二、名词解释

1.酶的比活力

2．核定位信号

3.β-氧化

4.固定化酶

5.信号肽

6.盐析

简答题

1.简述SDS-PAGE实验原理

2.遗传密码的特点

3.基因克隆中蓝白斑筛选原理

4.简述DNA半保留半不连续复制

5.溶菌酶和青霉素的抗菌原理。

6.氨基酸分解代谢的联合脱氨作用

7.氧化磷酸化的化学渗透学说

8.乙醇发酵的代谢过程，要求写出每一步骤化合物名称和催化反应的酶。

四、问答题

1.如何们利用悬滴法将蛋白质从溶液中结晶出来？试着列举至少两种获得蛋

白质立体结构的的方式。

2.说出各种RNA，并分别说出其相应的功能（至少五种）

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2016年硕士学位研究生入学考试试题

（不全）

考试科目：生物化学

一、填空题

二、名词解释

1.分子伴侣

2.抗体酶

3.端粒酶

4.回文结构

5.反义核酸

7.血红蛋白二级结构

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2015年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、填空题

1.逆转录酶有三种功能（）（）（）

2.1.2.1中第一个2表示该酶属于（）类

3.氨基酸溶液处于等电点时，其分子的表面静电荷为（），溶解度

（）

4.原核生物蛋白质合成中，第一个被参入的氨基酸是（）

5.用阴离子交换柱分离蛋白质混合物时，可通过改变溶液的PH值，或者增

加盐浓度的方法进行洗脱，其中最先流出层析柱的蛋白质分子是带（）

电，最后流出层析柱的蛋白质分子是带（）电。

6.2013年，诺贝尔医学生理学奖授予美国科学家，以表彰他们发现

（）

二、名词解释

rnbloting

3.核小体

5.同工酶

6.内含子

7.电子传递链

8.结构域

or

10.几何异构体

简答题

1.什么是DNA的半保留复制？如何证明？

2.三羧酸循环在细胞内，什么部位进行？过程如何？有何生理意义？

3.简述蛋白质一级，二级，三级及四级结构，并说明一级结构与空间结构的

关系

4.什么是酶的竞争性抑制？请举例说明

5.简述原核生物的mrna转录过程，与真核生物转录过程有何区别？

6.简述脂肪酸贝塔氧化的基本步骤，并计算，软脂酸完全氧化成二氧化碳和

水能生成多少ATP？

四、综合题

1.肌红蛋白是哺乳动物肌细胞贮有和分配氧的重要蛋白，由一条含153个氨

基酸组成的多肽链和一个辅基血红素构成，相对分子质量约为16700。实验

室A同学已将马心肌红蛋白基因成功转入大肠杆菌中表达，现请你设计一组

实验能将其与大肠杆菌中的其他杂蛋白分离，回答以下问题:1)写出精氨

酸以及天冬氨酸的三字符和一字符缩写符号(4分);2)解释硫酸铵纯化蛋白

原理(10分):3)己知马心肌红蛋白的等电点为7.4，而且蛋白在碱性条件下

比较稳定，请问选用怎样的离子交换柱分离肌红蛋白，并解释其分离原理(10

分):4)如需选用凝肽层析柱纯化肌红蛋白，应选用以下三种凝胶杜填料

SephadexG-25,SephadexG-50以及SephadexG-100中的哪一种，并

表明原因(6分):5)请总述从大肠杆菌中分离纯化肌红蛋白的方法(10

分)。

已知:用65%的硫酸铵沉淀时，肌红蛋白溶于上清液。而用95%碗酸铵沉淀

时，肌红蛋白经离心转入沉淀。凝胶的交联度或孔度决定了凝胶的分离范

围，如SephadexG-25，G-50和G-100的分离分别范围为1-

30000，2000-120000

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2012年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、解释下列名词

1.构象

2.信号肽

3.核小体

4.比活力

5.磷氧比

7.氧化

8.启动子

序列

二、简答题

1、简述蛋白质的二级结构

2、简述青霉素的作用机制？

3、简述原核生物RNA合成的过程

4、请用三种方法鉴定RNA溶液中是否混用DNA？

5.简述遗传密码的特点

三、请至少用四种方法检测蛋白质的含量

四、糖酵解的过程及生理学意义

五、大肠杆菌色氨酸操纵子模型及其调控原理

六、酶的抑制作用，有哪些类型？请任举一种抑制作用的应用

七、在DNA复制rna合成及蛋白质合成中，遗传的忠实性是如何保持的？

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2011年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、解释下列名词

1.结构域

2.限制性内切酶

3.巴斯德效应

4.过渡态底物

5.增色效应

7.化学渗透假说

8.乳糖不耐症

9.同源蛋白

10.前导链

二、简答题

5、简述血糖的来源和去路

6、蛋白质的主链构象主要有哪些单元？它们的主要结构特征是什么？

7、如何从分子水平上判断生物亲缘关系的远近？至少说出三种方式。

8、简述脂肪酸彻底氧化过程分哪几个步骤？

三、画出TCA循环的图示。要求注明分子的汉语名称和产生能量相关化合物的

位置

四、酶的分离纯化需要注意什么，有哪些分离纯化技术并说出其原理？酶一般

如何保存？（至少写出4种技术）

五、举一可诱导操纵子的例子，要说明其结构和调控机制

六、何谓PCR？写出该技术的主要步骤，并列举至少四种在实际工作中的

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2010年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、解释下列名词（每题5分，共50分）

1.酶原

2.自由基

3.诱导契合

4.甾核

5.压缩比

6.免疫球蛋白

7.辅因子

8.冈崎片段

9.酮体

10.抗体酶

二、简答题（每题5分，共20分）

9、比较3种可逆抑制作用对酶的VmaxKm的影响。

10、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0·3molHCI,问所得

溶液的pH是多少？如果加入0.3moINaOH以代替HCI时，pH又是多少？

(GlyPI=5.97)

11、写出凝胶过滤法测定蛋白质相对分子质量的原理、和计算方法。

12、简述核苷酸在体内的主要生理功能。

三、图解Thr上的氨基是如何代谢成尿素的。（20分）

四、详述蛋白质的结构（30分）

五、描述软脂酸氧化分解的过程，并计算软脂酸彻底氧化时生成的ATP数目。

设定每分子FADH2通过电子传递链氧化产生2分子ATP,每分子NADH氧化产生

3分子ATP。（30分）

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2009年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、解释下列名词

1、酮体

2、铁硫聚簇

3、ATP合酶

4、联合脱氨基作用

5、抗体酶

6、能荷

7、分子伴侣

8、内含子

9、Northernblotting

10、SSB

、简答题（每题5分，共20分）

1.何谓同工酶？举例说明其分子结构的特征及研究意义？

2.某酶制剂配制为5mI,取其1ml测得其中含脂肪20mg，糖40mg，蛋白质

100mg，并测得酶活力与市售酶商品（每克含2000酶活力单位）10mg相当，

问该酶制剂的比活力是多少？

3.综述PRPP在嘌呤和嘧啶合成中的作用。

4.叙述磷酸戊糖途径是如何影响红细胞的携氧能力的。

三、蛋白质分离纯化技术中，哪些与它的分子大小有关？试述这些技术分离

提纯蛋白质的原理。（20分）

四、说出糖原的结构、分解和合成过程以及糖原在稳定血糖浓度中的重要作

用。

五、叙述糖代谢、蛋白质代谢、脂肪代谢之间的联系。

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2005年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

一、填空题

1.体内糖原降解切断α一1，4糖苷键的酶是（）切断α—l,6苷键

的酶是（）

2.细胞内多肽链的合成方向是从（）端到（）端，而阅读mRNA的方

向是从（）端到（）端。

3．在尿素循环中（）是瓜氨酸的前体，瓜氨酸是（）的前体。

4.蛋白质在紫外波段的最人吸收值是()nm，DNA的最大吸收值是（）

nm。

二、名词解释

1.冈崎片段

2.密码子

3.固定化酶

4.中间代谢

5.酶的比活力

6.双向电泳

7.构型和构象

8.维生素

简答题

在二级结构上有什么特征？

2.何谓蛋白质变性？变性蛋白质有哪些特征？

3.简单叙述亲和层析法分离蛋白质的原理？

双螺旋结构有些什么基本特点？

5.举例说明在蛋白的激活过程中，肽链的局部断裂对其活性的影响。

四、综合题

1.牛血清白蛋白含色氨酸0·58％（按质量计），色氨酸相对分子量为

204，则该蛋白的最低分子量为多少？

2.某五肽完全水解后得到等摩尔的丙、半胱、赖、苯丙和丝氨酸。用PITC分

析得到PTH-Ser;用胰蛋白酶水解得到一个N一端为cys的三肽和一个N

一端为r的二肽；用羧肽酶水解得到游离Ala,写出与该肽的氨基酸排

列顺序。

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2003年硕士学位研究生入学考试试题

考试科目：生物化学

二、选择题

ff法则是不同生物的DNA碱基组成的共同规律，下列哪项除外？

（）

A.A=T，G=C

B.A+G=C+T

C.A/T=G/C

D.A+T=G+C

，一条链的部分顺序为5-TAGA-3,下列哪条链能与之形成氢键的互

补？（）

A.5-TCTA-3

B.5-ATCT-3

C.5-GCGA-3

D.5-TATA-3

3.氨基酸Tyr的PK1=2.20PK2=9.11PK3=10.07,该氨基酸的pi值等

于（）

A．5.66

B.6.14

C.7.13

D.9.59

4.在动物细胞内，脂肪酸氧化分解过程中，将脂酰coa的支线机运入线粒

体内的载体是

B.肉毒碱

D.乙酰CoA

5.维生素B2是下列哪种酶的辅酶组成部分？（）

A．3-磷酸甘油醛脱氢酶

B．NADH脱氢酶

C.异柠檬酸脱氢酶

D.琥珀酸脱氢酶

6.双缩脲反应主要用来测定（）

C.胍基

D.肽

7.酶的转换数是当底物远大于酶时（）

A.每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数

B.每个酶的亚基一秒钟内催化得到的产物分子数

C．每个酶的催化中心一秒内产生的产物分子数

8.大肠杆菌有三种DNA聚合酶，其中（）参与DNA损伤的修复

聚合酶Ⅰ

聚合酶Ⅱ

聚合酶Ⅲ

9.下列糖中（）为非还原糖？

A．麦芽糖

B．乳糖

C．棉子糖

D．葡萄糖

10.下列RNA中含有修饰和甘酸，最多的是（）

A．mRNA

B．rRNA

C．tRNA

D．病毒RNA

二、填空题

1.调节控制糖酵解途径速度的最关键酶是（）

2．异常血红蛋白引起的贫血疾病，大多由于血红细胞的个别氨基酸残基的

变异，结果使血红蛋白的()改变丧失了正常的功能

3.用分光光度计在280纳米测量蛋白质，有强烈的吸收，主要是由于()

（）（）这三种氨基酸侧链基团的作用

4.谷胱甘肽由三种氨基酸通过肽链连接而成，这三种氨基酸分别是（）

（）（）

5.在蛋白质生物合成中催化氨基酸活化的酶为（），该酶具有高度的特异

性，既能识别氨基酸，又能识别（）

6.纤维素和直链淀粉都是（）的多聚物在纤维素中，其构形是（）连

接方式是（），在直链淀粉中，其构型是（）连接方式是()

三、名词解释

氧化磷酸化

蛋白质的等电点

增色效应

逆转录

凝胶过滤

四、简答题

1.下列物质中文名称

FMN

ATP

TPP

ACP

UDPG

2.写出下列酶促反应

磷酸果糖激酶

谷氨酸脱氢酶

琥珀酸脱氢酶

醛缩酶

3.称取25毫克蛋白酶制成25毫升酶溶液，从中取出0.1毫升酶液，以酪蛋

白为底物，用Folin-酚测定酶活力，得知每小时产生1500毫克酪氨酸，另

取2毫升酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮(乘以系数即为蛋白含量)为0.2毫

克(系数为6.25)。若以每分钟产生1ug酪氨酸的酶量为1个酪单位，试

求:

(1)1ml酶液中所含的蛋白质质量和活力单位

(2)比活力

(3)1g酶制剂的总活力

(4)当该酶促反应速度为Vmax的80%时，此时的酪蛋白浓度为0.3X10-

5mol/L，求该酶的Km值(16分)

4.解释DNA半保留复制与半不连续复制

5.说明磷酸戊糖途径的生理生化意义

6.简述mRNA的结构特点和功能

7.测定蛋白质的分子量的方法有哪些