α氨基酸

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氨基酸

氨基酸（Aminoacid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的

分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包孕催化新陈代谢的酵素和酶。分

歧的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。

1基本介绍

氨基酸（Aminoacid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使

他的分子具有生化活性。蛋白质是生物体内重要的活性分子，包孕催化新陈代谢的酵素和酶。

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分歧的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。

两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。

氨基酸（aminoacids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，

正如它的名字所说的那样。但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。在生物界中，

构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种

氨基酸被称为α-氨基酸。在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。α-氨基酸

是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化

合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。氨

基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。蜂王浆中含有20多种氨基酸。除蛋白

氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必

需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷

氨酸、丝氨酸等。科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨

酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。

据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经

系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。

2结构通式

氨基酸是指含有氨基的羧酸。生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。除

甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R

基为可变基团）：

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化

合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合

的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有分歧的构型（D－型与L

－型两种构型）。

3合成分类

组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸

循环的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芬芳族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与

磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。

微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需

氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反映（6步以上）而进行生

物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约

有60种酶参与。

生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一

方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分化，或由于脱羧改变成胺后

被分化。

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20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的分歧。凡是按照R基团的化学

结构或性质将20种氨基酸进行分类

3.1按照侧链基团的极性

1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）9种

丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）

色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）酪氨酸（Tyr）

2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：

1）极性不带电荷：6种

甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）

天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）

2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸

（His）

3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）

3.2按照化学结构

1、脂肪族氨基酸：

丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺

2、芬芳族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸

3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸

4、杂环亚氨基酸：脯氨酸

3.3从营养学的角度

1、必需氨基酸（esntialaminoacid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速

度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。成人必需氨基

酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。共有8种其感化分别是：

赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、

黄体及卵巢，防止细胞退化；

色氨酸：促进胃液及胰液的产生；

苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功

能；

苏氨酸：有改变某些氨基酸达到平衡的功能；

异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部感化于甲状腺、

性腺；

亮氨酸：感化平衡异亮氨酸；

缬氨酸：感化于黄体、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：

精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的

有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但凡是不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需

氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿发展期这两种是必需氨基酸。人体对必需氨基酸的需要量

随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人

必需氨基酸）

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3、非必需氨基酸（nonesntialaminoacid）：指人（或其它脊椎动物）本身能由简单的

前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

4缩写符号

名称三字符号单字符号

丙氨酸AlaA

精氨酸ArgR

天冬氨酸AspD

半胱氨酸CysC

谷氨酰胺GlnQ

谷氨酸GluE

组氨酸HisH

异亮氨酸IleI

甘氨酸GlyG

名称三字符号单字符号

天冬酰胺AsnN

亮氨酸LeuL

赖氨酸LysK

甲硫氨酸MetM

苯丙氨酸PheF

脯氨酸ProP

丝氨酸SerS

苏氨酸ThrT

色氨酸TrpW

名称三字符号单字符号

酪氨酸TyrY

缬氨酸ValV

5性质分类

5.1一般性质缬氨酸

无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。分歧的氨基酸其味分歧，有的无味，有的味

甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。各种氨基酸在水中的溶解度差

别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。凡是酒精能把氨基酸从其溶液中

沉淀析出。

5.2紫外吸收性质

氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收感化。20种Pr——AA在可见光区域均无光

吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有

三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含

有苯环共轭双键系统。苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，

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蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用

分光光度法很便当的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定

律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

5.3酸碱性质

1、两性解离与等电点

氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。所谓两性离子是

指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负

离子，因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基

酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。使氨

基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA

2、解离常数

解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的浮现解离常数。在生化上，

解离常数是在特定条件下（必然溶液浓度和离子强度）测定的。等电点的计算可由其分子上

解离基团的表观解离常数来确定。

氨基酸解离常数列表：

缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数Pkr(R)R基

GlyG甘氨酸亲水性75.076.062.359.78-H

AlaA丙氨酸疏水性89.096.112.359.87-CH3

ValV缬氨酸疏水性117.156.002.399.74-CH-(CH3)2

LeuL亮氨酸疏水性131.176.012.339.74-CH2-CH(CH3)2

IleI异亮氨酸疏水性131.176.052.329.76-CH(CH3)-CH2-CH3

PheF苯丙氨酸疏水性165.195.492.209.31-CH2-C6H5

TrpW色氨酸疏水性204.235.892.469.41-C8NH6

TyrY酪氨酸疏水性181.195.642.209.2110.46-CH2-C6H4-OH

AspD天冬氨酸酸性133.102.851.999.903.90-CH2-COOH

AsnN天冬酰胺亲水性132.125.412.148.72-CH2-CONH2

GluE谷氨酸酸性147.133.152.109.474.07-(CH2)2-COOH

LysK赖氨酸碱性146.199.602.169.0610.54-(CH2)4-NH2

GlnQ谷氨酰胺亲水性146.155.652.179.13-(CH2)2-CONH2

MetM甲硫氨酸疏水性149.215.742.139.28-(CH2)-S-CH3

SerS丝氨酸亲水性105.095.682.199.21-CH2-OH

ThrT苏氨酸亲水性119.125.602.099.10-CH(CH3)-OH

CysC半胱氨酸亲水性121.165.051.9210.708.37-CH2-SH

ProP脯氨酸疏水性115.136.301.9510.64-C3H6

HisH组氨酸碱性155.167.601.809.336.04

ArgR精氨酸碱性174.2010.761.828.9912.48

3、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离

解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。总

之羧基解离度大于氨基，α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度。等电点的计算：首先

写出解离方程，两性离子摆布两端的表观解离常数的对数的算术平均值。一般PI值等于两

个附近PK值之和的一半。如天冬氨酸赖氨酸。

4、氨基酸的酸碱滴定曲线

以甘氨酸为例：摩尔甘氨酸溶于水时，溶液PH为5.97，分别用标准NaOH和HCL滴

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定，以溶液PH值为纵坐标，加入HCL和NaOH的摩尔数为横坐标作图，获得滴定曲线。

该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点，分别为其PK1和

PK2。规律：pH[R±]>[R];pH>pK2′时，[R]>[R±]>[R+];pH=pI时，净电荷为零，

[R]=[R-];pHpI时，净电荷为“-”。

6检测反映

1、茚三酮反映（ninhydrinreaction）

试剂颜色备注

茚三酮（弱酸环境加热）紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为黄色）（检验α－氨基）

2、坂口反映（Sakaguchireaction）α-萘酚+碱性次溴酸钠红色

（检验胍基精氨酸有此反映）

3、米隆反映（又称米伦氏反映）

HgNO3+HNO3+热红色（检验酚基酪氨酸有此反映，未加热则为白色）

4、Folin-Ciocalteau反映（酚试剂反映）

磷钨酸-磷钳酸蓝色（检验酚基酪氨酸有此反映）

5、黄蛋白反映

浓硝酸煮沸黄色（检验苯环酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反映）

6、Hopkin-Cole反映（乙醛酸反映）

加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环（检验吲哚基

色氨酸有此反映）

7、Ehrlich反映

P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸蓝色（检验吲哚基色氨酸有此反映）

8、硝普盐试验

Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水红色（检验巯基半胱氨酸有此反映）

9、Sulliwan反映

1，2萘醌、4磺酸钠+Na2SO3红色（检验巯基半胱氨酸有此反映）10、Folin反映

1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液深红色（检验α－氨基酸）

肽键（peptidebond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形

成的酰胺键。

肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽

键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个

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和4个等分歧而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10

个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），

它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键

中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（aminoacid

residue）。

多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一

个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基

端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）暗示，并以此开始

对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来暗

示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和分列按次被测定了出来，

其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理感化。

多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具

有庇护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘

肽的结构比力特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键

的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反映，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大

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多具有重要的生理功能或药理感化，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为

都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研

究范畴之一。

多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而

蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分

子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比力易变具有

可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比力稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能

的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其

分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产

物。8、环酮、其制备以及其在合成

目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，

且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为

氨基酸。因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。

7应用介绍

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。

目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包孕构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白

质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重

要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极感化，成为现代医疗中弗成少的医

药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独感化治疗一些疾病，主

要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、

儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上泛起了希望。对人体生命活动的感化

氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白

质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，

是生物体内弗成缺少的营养成分之一。

7.1人体构成基本物质之一

作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。

7.2生命代谢的物质基础

生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的

物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育

迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也

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就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，

它是生命的第一要素。

蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异

常，影响机体代谢的正常进行，最后导致疾病。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，

会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成尿素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛

素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不

能顺利合成蛋白质。总之，氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些感化：①合成组织蛋

白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③改变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二

氧化碳和水及尿素，产生能量。因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重

要原料，而且对于促进发展，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减

少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终

止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。

7.3在医疗中的应用

氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药

物。用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包孕构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白

质的氨基酸有100多种。

由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重

要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极感化，成为现代医疗中弗成少的医

药品种之一。

谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L－多巴等氨基酸单独感化治疗一些疾病，主

要用于治疗肝病疾病、消化道疾病、脑病、心血管病、呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力、

儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在癌症治疗上泛起了希望。

7.4含有氨基酸的食物

氨基酸含量比力丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、

鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比力多

牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬

动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等*玉米中严重缺乏赖氨酸

8代谢途径

氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条：

8.1脱氨基感化

主要在肝脏中进行：包孕如下几种过程：

（一）氧化脱氨基：第一步，脱氢，生成亚胺；第二步，水解。生成的H2O2有毒，在

过氧化氢酶催化下，生成H2OO2，解除对细胞的毒害。

（二）非氧化脱氨基感化：①还原脱氨基（严格无氧条件下）；②水解脱氨基；③脱水

脱氨基；④脱巯基脱氨基；⑤氧化-还原脱氨基，两个氨基酸互相发生氧化还原反映，生成

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有机酸、酮酸、氨；⑥脱酰胺基感化。

（三）转氨基感化。转氨感化是氨基酸脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，

大部分氨基酸都能参与转氨基感化。α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移感化，结果是本来

的氨基酸生成相应的酮酸，而本来的酮酸生成相应的氨基酸。

（四）联合脱氨基：单靠转氨基感化不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基感化也不能满

足机体脱氨基的需要。机体借助联合脱氨基感化可以迅速脱去氨基：1、以谷氨酸脱氢酶为

中心的联合脱氨基感化。氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，

然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。2、通过嘌呤核苷酸循

环的联合脱氨基做用。骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主。

8.2脱羧感化

生物体内大部分氨基酸可进行脱羧感化，生成相应的

一级胺。氨基酸脱羧酶专一性很强，每一种氨基酸都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。

氨基酸脱羧反映广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中

L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经递质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低

血压的感化。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的感化。但大大都胺类对动物有毒，体内有胺

氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。[2]

因此，氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进发展，

进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生

命代谢就会受到障碍，甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止。[1]

9物化信息

中文名称:氨基酸

中文别名:

英文名称:AminoAcids

英文别名:Aminosyn;Aminoacids,corngluten;Cornglutenaminoacids;Travasol;

AMI-U-II;AlbumaidX;Alkylaminoacid;Aminess5.2%esntialaminoacidsw/histadine;

AminoAcidBlend;Aminoacidssolution,Moripron-F;Aminocarboxylicacids;Aminogen

G;[3]Aminomix;Aminosyn10%;Aminosyn10%(ph6);Aminosyn3.5%;Aminosyn3.5%in

plasticcontainer;Aminosyn5%;Aminosyn7%;Aminosyn7%(ph6);

CAS:65072-01-7

EINECS:-

分子式:RCHNH2COOH