脱氧核糖是什么

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一、名词解释

蛋白质变性：理化因素影响使蛋白质生物活性丧失，溶解度下降，部队称性增高以及其他理

化常数改变。

别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位〔别

构部位〕，引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

减色效应：变性DNA复性形成双螺旋构造后紫外吸收会降低。

磷氧比值：呼吸过程中无机磷消耗量和氧原子消耗量的比值叫做氧磷比，氧磷比的数值相当

于一对电子经呼吸链传递至分子氧所产生的ATP分子数。

磷酸解：在分子内通过引入一个无机磷酸，形成磷酸酯键，而使原来的键断裂，实际上引入

了一个磷酰基

蛋白质的二级构造：指多肽链主链原子的局部空间排列，不包括与肽链其他区段的相互关系

及侧链构象。

蛋白质的三级构造：多肽链借助非共价键弯曲折叠成特定走向的严密球状构象。

α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮

之间的氧化复原转移复原当量，使线粒体外来自NADH的复原当量进入线粒体的呼吸链氧

化。

葡萄糖异生：以非糖物质〔乳酸、丙酮酸、丙酸、甘油、氨基酸等〕作为前体合成葡萄糖的

作用。

酶的活性中心:酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切

相关的化学基团称作酶的必需基团。这些必需基团在一级构造上可能相距很远，但在空间构

造上彼此靠近，组成具有特定空间构造的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这

一区域称为酶的活性中心或活性部位

波尔效应〔Bohreffect)：波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间

的

协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血

红蛋白释放H+和CO2.

Hn-RNA：简称pre-mRNA，又称heterogeneousnuclearRNA,hnRNA——真核生物mRNA

的前体，即最初转录生成的RNA

Sanger试剂二硝基氟苯〔DNFBFNDB〕

糖酵解：缺氧的情况下，葡萄糖或糖原在胞液中通过糖酵解途径分解成乳酸，并产生能量的

过程

超二级构造：由假设干个相邻的二级构造〔α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲〕组合在一

起，彼此相互作用形成有规那么的，在空间上能够识别的二级构造组合体。

酶原激活：酶原向有活性的酶转化的过程，本质是酶的活性中心形成或暴露的过程。

维生素：维持正常生理功能所必须的，但在体内不能合成或合成量缺乏，必须由食物提供的

一类低分子有机物。

等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带静电

荷为零，成电中性，此时溶液的pH称为氨基酸的等电点。

激素：生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中〔假设是动物，那么指血液，淋

巴液，脑脊液，肠液〕，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊冲动效应〔调节控制

各种物质代谢或生理功能〕的一群微量的有机化合物。

二、问答题

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1.胰岛分泌的激素有哪些，具有什么作用？

胰高血糖素：促使血糖增高；促使脂肪、蛋白质分解。

胰岛素：促使血糖降低：促进脂肪、蛋白质合成及糖的氧化和贮存。

2.乙酰辅酶A(乙酰CoA)和FADH的分子构造含有哪些组分？

乙酰辅酶A是辅酶A的乙酰化形式，可以看作是活化了的乙酸。基团(CH3CO-=乙酰基)

与辅酶A的半胱氨酸残基的SH-基团相连。

FADH的分子构造：

3.维生素B1、B2在体内的活性形式分别是什么？维生素B6是哪些酶的辅酶？维生素A的

作用是什么？可以有什么物质分界生成？维生素D的活性形式？作用是什么?维生素K的作

用是什么？肾上腺髓质分泌的激素有哪些？作用是什么？

维生素B1在生物体内常以硫胺素焦磷酸的辅酶形式存在。

维生素B2在生物体内氧化复原过程中起传递氢的作用。

维生素B6的辅酶：δ-氨基-γ酮戊酸合成酶

维生素A作用：维持上皮组织的正常的构造和功能，维持正常的视觉(明视觉，暗视觉〕

由异戊二烯构件分子生物合成的。

维生素D活性形式：1,25-二羟胆钙化醇

作用：〔1〕维持血清钙磷浓度的稳定血钙浓度低时，诱导甲状旁腺素分泌，将其释放至

肾及骨细胞。

〔2〕促进怀孕及哺乳期输送钙到子体

维生素K的作用：促进凝血，另维生素K还参与骨骼代谢。

肾上腺素和去甲肾上腺素〔正肾上腺素〕：促进糖原分解，使血糖升高。也还可以促使脂肪、

氨基酸分解。

4.重金属、有机磷农药中毒机理？

重金属中毒机理：蛋白质变性

有机磷中毒机理：这些有机磷化合物能抑制某些蛋白酶及酯酶活力，与酶分子活性部位的丝

氨酸羟基共价结合，从而使酶失活。强烈地抑制对神经传导有关的胆碱酯酶活力，使乙酰胆

碱不能分解为乙酸和胆碱，引起乙酰胆碱的积累，使一些以乙酰胆碱为传导介质的神经系统

处于过渡兴奋状态，引起神经中毒病症。

5.酶原的激活？酶的特异性是指什么？举例说明酶活性调节的几种主要方式？共价修饰有

哪些方式？

酶原的激活：酶原或前体再经蛋白酶切开，或除去局部肽段，才能成为具有活性的分子。

酶的特异性：1、酶容易失活2、酶具有很高的催化效率3、酶具有高度专一性4、酶活性受

到调节和控制

酶活性调节方式：1、调节酶的浓度2、通过激素调节酶活性3、反响抑制调节酶活性4、抑

制剂和激活剂对酶活性的调节5、其他调节方式〔通过别构调控、酶原的激活、酶的可逆共

价修饰和同工酶来调节酶活性〕

共价修饰：磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、ADP-核糖基化、甲基化

6.丙二酸、氟化钠、碘乙酸分别是哪个酶的抑制剂？〔下册79〕

丙二酸：琥珀酸脱氢酶

氟化钠：烯醇化酶

碘乙酸：甘油醛-3-磷酸脱氢酶

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7.快速平衡法和稳定法的前提条件〔假设〕是什么？有什么区别？〔P355〕

答：假设：中间络合物学说。

区别：假定迅速建立平衡，底物浓度远远大于酶浓度下ES分解成产物的逆反响忽略不计，

快速平衡法推导的方程中米氏方程常数是Ks；稳态是指反响进展一短时间后，系统的复合

物ES浓度，由零逐渐增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不断变化，

ES也在不断地生成和分解，但当ES生存速率和ES分解速率相等时，络合物ES保持不变，

用稳定法推导的米氏方程中米氏常数是Km。

一级构造的连接方式？DNA双螺旋的类型？B-DNA的具体内容是什么？P482

答：DNA一级构造的连接方式：由数量庞大的四种脱氧核糖核甘酸即：腺嘌呤脱氧核糖核

甘酸、鸟嘌呤脱氧核糖核苷酸、胞嘧啶脱氧核糖核苷酸、胸腺嘧啶脱氧核糖核苷酸，通过

3,5-磷酸二酯键连接起来的直线形或环形多聚体。

类型：A型、B型、C型、D型、E型和左手双螺旋的Z型

具体内容：watson和crick所建议的构造代表DNA钠盐在较高湿度下〔92%〕制得的纤维

构造，该构造称为B-DNA。它的水分含量高，可能比拟接近大局部DNA在细胞中的构像。

是由两条反向的多核苷酸链组成的双螺旋，右手螺旋；为C2内式，其中的碱基对倾斜角甚

小，螺旋轴穿过碱基对，其大沟比小沟宽，深度那么相近。

9.米氏方程的计算？反响速度、米氏常数、底物浓度等？米氏常数的意义，特征？〔P355〕

答：方程：米氏常数：

反响速度：底物浓度：可由米氏方程推导可得

米氏常数的意义：1、Km是酶的一个特性常数：其大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无

关。2、Km值可以判断酶的专一性和天然底物，并且有助于研究酶的活性部位3、当k3<

时，Km=k2/k3，即Km=Ks，ES的分解为反响的限制速率时，Km等于ES复合物的解离常

数，可以作为酶和底物结合严密程度的一个度量，表示酶和底物结合的亲和力大小。4、假

设某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度时，其反响速率相当于Vmax的百分率。

5、Km值可以帮助推断某一代谢反响的方向和途径。

特征：Km值随测定的底物、反响的温度、pH及离子强度而改变。

10.酶的抑制剂类型？互相的异同？

酶的抑制剂类型分为不可逆抑制剂和可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需基团以共

价键结合而引起酶活力丧失，不可通过去除抑制剂使酶复活。可逆抑制剂与酶以非共价键结

合而引起酶活力降低或丧失，可以通过物理方法去除抑制剂使酶复活。

可逆抑制剂又分为竞争性抑制剂〔Vmax不变，Km变大，Km’随着【I】的增加而增大〕；

非竞争性抑制剂〔Km不变，Vmax变小，当Km’=Km时，Vmax’随【I】的增大而减小〕；

反竞争性抑制剂〔Km和Vmax都变小，而且Km’

Vmax都随【I】的增大而减小。

的帽子构造和ployA尾分别是什么？功能是什么？P485

mRNA的5’端帽子是一个特殊构造。它由甲基化鸟苷酸经焦磷酸与mRNA的5’末端核

苷酸相连，形成5’-三磷酸连接。〔P484〕功能：①增强mRNA的稳定性；②有助于核糖体

对mRNA的识别与结合，使翻译得以正确起始。

极大多数真核细胞mRNA3’端有一段长约20-250的聚核苷酸。Ploy〔A〕是在转录后

经ploy〔A)聚合酶的作用添加上去的。ployA聚合酶专一作用于mRNA，对rRNA和tRNA

无作用：ployA尾巴与mRNA从细胞核到细胞质的运输有关，还与mRNA的半寿期有关。

][

][

max

Sk

SV

v

m





][

][][

0

3SK

SE

kv

m







][

][][

1

32

ES

SE

k

kk

K

m









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12.核酸变性是什么，变性双链DNA分子中Tm值与哪些因素有关？DNA的复性作图需要

测定哪些指标？

核酸变性指核酸双螺旋区的氢键断裂，并不涉及共价键的断裂。Tm值就是DNA熔解温

度，指把DNA的双螺旋构造降解一半时的温度。影响因素：DNA的均一性、G-C之含量、

介质中的离子强度。〔P509〕

DNA的复性指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或局部恢复到天然双螺旋构造

的现象，它是变性的一种逆转过程。指标：核苷酸对，重缔合的比例、复性反响的速度Cot

〔P510〕

的构造特征？携带氨基酸是哪段？具有什么特征？

(1)tRNA一级构造具有以下特点：

1〕分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。2〕分子中含有较多的修饰成分

3〕3′末端都具有CpCpA-OH的构造。5′端多为pG,也有pC4〕恒定核苷酸，有十几个位臵

上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。

5〕tRNA约占细胞总RNA的15%

(2)tRNA的二级构造呈“三叶草形〞组成：氨基酸臂;反密码环;二氢尿嘧啶环;TψC环;额外

环。

(3)tRNA的三级构造:倒挂的L字母

(4)携带氨基酸的是：氨基酸臂。

〔5〕特征：氨基酸臂由7对碱基组成，富含鸟嘌呤，末端为ＣＣＡ。

14.在酶的纯化实验过程中，主要关注哪些指标？酶的激活剂有什么作用？

酶的纯化指标：总活力的回收、比活力提高的倍数〔P337〕

激活剂能提高酶活性，但是对酶的作用具有一定的选择性，即一种激活剂对某种酶起激

活作用，而对另一种酶可能起抑制作用。同时，激活离子对于同一种酶，可因浓度不同而起

不同的作用。〔P380〕

15.有两种L构型和D构型

20种：甘氨酸〔Gly〕，

丙氨酸〔Ala)，

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缬氨酸〔Val)，

亮氨酸〔Lue〕，

异亮氨酸〔Ile〕，

丝氨酸〔Ser〕，

苏氨酸〔Thr〕，

半胱氨酸〔Cys〕，

甲硫氨酸〔Met〕，

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天冬氨酸〔Asp〕，

谷氨酸〔Glu〕，

天冬酰胺〔Asn〕，

谷氨酰胺〔Gln〕，

赖氨酸〔Lys〕，

精氨酸〔Arg〕，

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组氨酸〔His〕，

脯氨酸〔Pro〕，

苯丙氨酸〔Phe〕，

酪氨酸〔Tyr〕，

色氨酸〔Trp〕

碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸，天冬酰胺，谷氨酰胺

16.蛋白质变性：蛋白质为大分子物质，有一定的空间构造和生物学功能。在各种物理因素和化学因

素作用下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他物理化学常数发生改变，这种过

程称为蛋白质变性。

17.蛋白质胶体溶液稳定的因素有哪些？〔299〕

〔1〕分散相的质点大小在1~100范围内，这样大小的之前在动力学上是稳定的，介质分

子对这种质点碰撞的合力不等于零，使它能在介质中作不断的布朗运动。

〔2〕分散相的质点带有同种电荷，互相排斥，不易聚集成大颗粒而沉淀

〔3〕分散相的质点能与溶剂形成溶剂化层。例如与水形成水化层，质点有了水化层，相

互间不易聚拢而聚集。

18.维持蛋白质二级构造稳定性的次级键主要有哪些，胶原蛋白的二级构造？

H键由三条α肽链组成的三股螺旋

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19..胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、溴化氢分别可以断裂哪些氨基酸参与形成的肽键？〔P173〕

胰蛋白酶：赖氨酸或者精氨酸残基的羧基参与形成的肽键

胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕：断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸残基的羧基端肽键

溴化氢：由甲硫氨酸残基的羧基参与形成的肽键

20.蛋白质别离纯化的方法有哪些？常见的几种层析和电泳的原理，比方，亲和层析，离子

交换层析，排阻层析，电泳等？P(301-314)

①根据分子大小不同的纯化方法1〕透析和超过滤

2〕密度梯度〔区带〕离心

3〕凝胶过滤

②利用溶解度差异的纯化方法1〕等电点沉淀和PH控制

2〕蛋白质的盐溶和盐析

3〕有机溶剂分级别离法

4)温度对蛋白质溶解度的影响

③根据电荷不同的纯化方法1〕电泳

2〕聚丙烯酰胺凝胶电泳

3〕毛细管电泳

4〕等电聚焦

5〕层析聚焦

6〕电子交换层析

④利用选择性吸附的纯化方法1〕羟磷灰石层析

2〕疏水作用层析

⑤利用对配对的特异生物学亲和力的纯化方法

⑥高效液相层析和快速蛋白液相层析

21.蛋白质的二级构造中的a-螺旋、B-折叠的具体内容是什么？a-螺旋氢键封闭的环含多少

原子，如何书写？什么是肽平面？维持蛋白质三级构造的次级键有哪些？〔P207〕

答：a-螺旋：a-螺旋是二级构造元件。它是一种重复性构造，螺旋中每个a-碳的Φ和Ψ分别

在-57和-47附近，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm，称为移动距

离或螺距。每个残基绕轴旋转100，沿轴上升0.15nm。残基的侧链伸向外侧。如果侧链不

计在内，螺旋的直径约为0.5nm。相邻螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与螺旋轴平行。

〔在α螺旋中多肽主链按右手或左手方向盘绕，形成右手螺旋或左手螺旋,相邻的螺圈之间

形成链内氢键，构成螺旋的每个Cα都取一样的二面角Φ、Ψ。

B折叠：两条或多条几乎完全伸展的多肽链〔或同一肽链的不同肽段〕侧向聚集在一起，相

邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成氢链，这样的多肽构象就是β-折叠。β-折叠中所有的

肽链都参于链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴接近垂直。多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧

链R基交替地分布在片层平面的两侧。分平行式和反平行式。

a-螺旋氢键封闭的环：13个构造为：〔上册P207〕

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肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不

能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫氨酰平面。

维持蛋白质三级构造的次级键有：氢键、范德华力、疏水作用和盐键〔离子键〕

22.氨基酸序列分析？〔P169〕

答：1、测定蛋白质分子中多肽链的数目

2、拆分蛋白质的多肽链

3、断开多肽链内的二硫桥

4、分析每一多肽链的氨基酸组成

5、鉴定多肽链的氨基酸组成

6、裂解多肽链成较小的片段7、测定各肽段的氨基酸序列

8、重建完整多肽链的一级构造

9、确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置。

23.氨基酸的等电点是什么？如何改变氨基酸携带的电荷？电泳的方向？如果别离氨基酸，

可以依据哪些因素？

在某一PH值时，氨基酸所带的静电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不向阳极移

动，此时氨基酸所处溶液的PH值称为该氨基酸的等电点，常用pI表示。〔P133〕

参加甲醛

电泳方向：所有氨基酸只要PH大于氨基酸的等电点PI会带负电，电场中向正极移动。只

要PH值小于PI，就会带正电向负极移动。

因素：物质构造、溶质与溶剂间的相互作用、pH、滤纸、温度

24.蛋白质的紫外吸收峰是多少？为什么？核酸的最大吸收峰是多少？

蛋白质在280nm波长附近有特征性吸收峰。

原因：1.其含色氨酸残基和酪氨酸残基，其分子内部存在着共轭双键，在280nm处有一吸

收峰；2.肽键存在而引起的，在200～220nm处有一吸收峰。

核酸对紫外吸收的最大峰在260nm波长附近。

25.红细胞中的BPG〔2,3-二磷酸甘油酸〕产生主要由糖酵解哪个步骤？它的生理意义是什

么？临床血液的保存通常会添加肌苷，为什么？

糖酵解过程中3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸的中间产物是BPG。不只在磷酸甘油

酸变位酶的催化过程中起着重要作用，在红细胞对氧的转运中还起着调节剂的作用。使脱氧

血红蛋白稳定化，从而减低血红蛋白对氧的亲和力。

参加肌苷，即可防止BPG的下降，因为肌苷能通过红细胞膜并在胞内经一系列反响可

以转变为BPG。

26.糖异生与糖酵解的区别和联系

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糖异生：由简单的非糖前体〔乳酸、甘油、生糖氨基酸等〕转变为糖(葡萄糖或糖原)的过程。

糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开场的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡

反响的逆反响，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反响，绕过酵解过程中不可逆

的三个反响。糖异生保证了机体的血糖水平处于正常水平。糖异生的主要器官是肝。

糖酵解是指在氧气缺乏条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程，此过程中伴有少量

ATP的生成。这一过程是在细胞质中进展，不需要氧气，每一反响步骤根本都由特异的酶催

化。在缺氧条件下丙酮酸那么可在乳酸脱氢酶的催化下，承受磷酸丙糖脱下的氢，被复原为

乳酸。而有氧条件下的糖的氧化分解，称为糖的有氧氧化，丙酮酸可进一步氧化分解生

成乙酰CoA进入三羧酸循环，生成CO2和H2O。糖的有氧氧化和糖酵解在开场阶段的

许多步骤是完全一样的，只是分解为丙酮酸以后，由于供氧条件不同才有所分歧。糖酵

解总共包括10个连续步骤，均由对应的酶催化。

总反响为：葡萄糖+2ATP+2ADP+2Pi+2NAD+——>2丙酮酸+4ATP+2NADH+2H++2H2O

丙酮酸〔CH3COCOOH〕+2NADH—可逆—>乳酸(CH3CHOHCOOH)+2NAD+糖酵解可分为

二个阶段，活化阶段和放能阶段。

糖异生作用和糖降解作用有密切的相互协调关系。如果糖酵解作用活泼，那么糖异生作

用必受一定限制。如果糖酵解的主要酶收到抑制，那么糖异生作用酶的活性就收到促进。

27..戊糖磷酸途径中转酮酶的辅助因子是什么？转移的基团是什么？辅助因子：NADP+水

平

基团;木同酶C1和C2

途径，TCA循环中产生ATP或GTP和NADH或FADH的步骤哪些？每个步骤的

酶是什么？这两个途径反响部位是细胞哪里？限速酶是哪个？乳酸发酵的意义是什么？

1)葡萄糖的磷酸化已糖激酶+Mg2+〔离子〕

2)果糖—6—磷酸形成果糖—1,6—二磷酸磷酸果糖激酶+Mg2+〔离子〕

3)甘油醛—3—磷酸氧化成1,3—二磷酸甘油酸甘油醛3—磷酸脱氢酶

4)1,3—二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP磷酸甘油脱氢酶+Mg2+〔离子〕

部位：线粒体细胞质基质

限速酶：

乳酸发酵意义：利用细菌对牛乳中乳糖的发酵生产奶酪、酸奶和其他食品。

29.寡糖的复原性？哪些具有复原性？多糖中的淀粉和纤维素的连接方式？组成的单糖分别

是什么？〔P34、P40〕

答：寡糖又叫低聚糖，按是否存在半缩醛羟基分为复原性寡糖和非复原性寡糖。乳糖、麦芽

糖、纤维二塘、龙胆二糖。

淀粉的连接方式：直链淀粉：葡萄糖分子以α〔1-4〕糖苷键缩合而成的多糖链。

支链淀粉:是以D-Glu通过a-(1,4)糖苷键为主链，再以a-(1,6)糖苷键形成分支，侧链一

般含20～30个Glu残基，侧链上每隔6～7个葡萄糖残基又能形成另一支链，呈现复杂分

支构造。

纤维素的连接方式：由D-葡萄糖以β〔1-4〕糖苷键连接起来的线形聚合物。

组成的单糖分别均为葡萄糖

30.F1/F0ATPa的活性中心位于哪个亚基？

答：B-亚基

31.糖原分解和合成过程中，关键的调控酶是什么？降解的产物是什么？如何调控降解或合

成？

答：调控酶：磷酸化酶和糖原合酶。降解产物：葡萄糖-1-磷酸〔磷酸解〕，〔水解〕时的产

物是葡萄糖

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调控糖原的降解或合成：当磷酸化酶充分活动时，糖原合酶几乎不起作用；而当糖原合酶活

泼时，磷酸化酶又受到抑制这两种酶受到效应物的别构调控。这些别构效应物有ATP、葡萄

糖-6-磷酸、AMP等

32.什么是呼吸链？组分是什么？有哪些方法可用来确定电子传递顺序？

电子从NADH到O2〔氧气〕的传递所经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链。这

条链主要有蛋白质复合体组成，大致分为4个局部，分别称为NADH-Q复原酶、琥珀酸-Q

复原酶、细胞色素复原酶和细胞色素氧化酶。〔下P118)

确定电子传递顺序的方法：

a.测定各种电子传递体的标准氧化复原电位△E。’数值越低，其失去电子的倾向越大，

越容易作为复原剂而处于呼吸链的前面

b.电子传递体的体外重组实验，NADH可以使NADH脱氢酶复原，但它不能直接复原细

胞色素复原酶〔复合体III〕、细胞色素C、细胞色素氧化酶〔复合体Ⅳ〕。同样复原型的NADH

脱氧酶不能直接与细胞色素C作用，而必须通过泛醌和复合体Ⅲ。

c.利用呼吸链的特殊阻断剂，阻断某些特定部位的电子传递，再通过分光光度计技术分

析电子传递链各组分吸收光谱的变化，根据氧化复原状态，确定各组分在电子传递链中的顺

序。

33.化学渗透学说主要内容是什么？氧化磷酸化的调节由什么决定？什么是能荷状态？数值

是多少？电子传递链的抑制剂有哪些？具体抑制哪些步骤？

化学渗透学说主要内容：电子传递释放出的自由能和ATP合成是与一种跨线粒体内膜的质

子梯度相偶联的，也就是，电子传递的自由能驱动H+〔氢离子〕从线粒体基质跨过内膜进

入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度。这个梯度的电化学电势驱动ATP的

合成。

氧化磷酸化的调节的决定因素：ADP

能荷状态：是细胞中高能磷酸状态一种数量上的衡量数值：1

抑制剂及抑制的步骤

1）鱼藤酮、按密妥、杀粉蝶菌素作用：阻断在NADH-Q复原酶内的传递，因此阻断了电子

NADH向CoQ的传递

2）抗霉素A作用：干扰细胞色素复原酶中电子从细胞色素bH〔下标〕的传递作用，从而

抑制电子从复原型CoQ(QH2)到细胞色素c1的传递作用。

3）氰化物，叠氮化物，—氧化碳作用：阻断电子在细胞色素氧化酶中传递作用

34.糖酵解产生细胞质中NADH.H+必需依靠哪些途径进入线粒体？

甘油酸-3-磷酸穿梭途径，苹果酸-天冬氨酸穿梭途径